A palmitáció a fehérje poszttranszlációs módosításának egyik fajtája, a magasabb zsírsavak egyikének egy fehérjéhez való kovalens kapcsolódása tioéterkötés kialakítása céljából . Leggyakrabban a palmitinsav (innen a név) a ciszteinhez (S-palmitáció), ritkábban a szerinhez vagy a treoninhoz (O-palmitáció) kapcsolódik. Jellemzően a membránfehérjék , például a felszíni receptormolekulák palmitizáción mennek keresztül . [1] A palmitáció szerepe a fehérje funkcionalitásának megváltoztatásában az adott fehérjétől függ.
A palmitáció növeli a fehérjék hidrofóbicitását , és elősegíti lokalizációjukat a membránok lipid kettős rétegében. Úgy tűnik, hogy a palmitáció alapvető szerepet játszik a fehérjék sejten belüli szállításának elősegítésében a sejtmembrán kompartmentjei között. [2] , valamint a fehérje-fehérje kölcsönhatások modulálásában. [3] A prenilációtól és mirisztoilációtól eltérően a palmitáció általában reverzibilis, mivel a palmitinsav-maradék és a fehérje közötti kötés leggyakrabban tioéter. A depalmitáció fordított reakcióját a palmitoil protein tioészterázok katalizálják. Mivel a palmitáció a poszttranszlációs módosítás dinamikus folyamata , úgy gondolják, hogy szerepet játszik a fehérjék lokalizációjában, a fehérje-fehérje kölcsönhatások természetének megváltoztatásában, vagy a fehérjék bizonyos ligandumokhoz való kötődési képességének szabályozásában. fehérjék heteropolimerizációjához.
A palmitáción átesett fehérjék egyik példája a hemagglutinin , egy membránglikoprotein , amelyet az influenzavírus használ fel , hogy a gazdasejt felszíni receptoraihoz kapcsolódjon, és elindítsa a bejutás folyamatát. [4] Az elmúlt években számos enzim és receptor palmitoilezését írták le , mint például a G-protein , az 5-HT1A receptor , az endoteliális nitrogén-monoxid-szintáz . Egy másik jól ismert példa a fontos Wnt jelátviteli fehérje, amelyet egy szerin-maradékhoz kapcsolt palmitoleinsav módosít. Ez az O- acilezés egy szokatlan típusa, amelyet egy membránhoz kötött O-aciltranszferáz közvetít. [5] A G-fehérje jelátvitelében az α-alegység palmitációja, a γ-alegység prenilációja és több alegység mirisztoilációja azt eredményezi, hogy a G-protein a sejtmembrán belső oldalához "rögzül", ami G-protein-kapcsolt receptorokkal való kölcsönhatás feltételei . [6]
A tudósok felismerték annak fontosságát, hogy hosszú hidrofób láncokat kapcsolódjanak egy adott sejtjelátviteli fehérjéhez. E jelenség fontosságát jól szemlélteti a fehérjék szinapszisban való eloszlása. A folyamatért felelős egyik fő fehérje a posztszinaptikus denzitású protein 95 vagy a PSD-95 (posztszinaptikus denzitású protein 95 ) . Palmitizált állapotban membránhoz kötött marad . Ez a kapcsolat lehetővé teszi, hogy kölcsönhatásba lépjen az ioncsatornákkal, és a posztszinaptikus membránon csoportokba rendezze azokat. Hasonlóképpen, a preszinaptikus neuronban a SNAP-25 fehérje palmitációja lehetővé teszi a SNARE komplex disszociációját az endocitózis során . Így a palmitáció részt vesz a neurotranszmitterek felszabadulásának szabályozásában . [7]
Úgy tűnik, hogy a delta catenin palmitációja koordinálja a szinaptikus molekuláris adhézió , a szinaptikus szerkezet és a receptor lokalizáció idegileg stimulált változásait , amelyek szerepet játszanak a memória kialakulásában . [nyolc]