Na + /K + -ATPáz | |
---|---|
Nátrium-kálium pumpa, E2-Pi állapotú. A lipid kettősréteg számított szénhidrogén-határait kék (belső) és piros (külső) síkként ábrázoltuk. | |
Azonosítók | |
KF kód | 7.2.2.13 |
Enzim adatbázisok | |
IntEnz | IntEnz nézet |
BRENDA | BRENDA bejegyzés |
ExPASy | NiceZyme nézet |
MetaCyc | anyagcsere út |
KEGG | KEGG bejegyzés |
PRIAM | profil |
EKT struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Keresés | |
PMC | cikkeket |
PubMed | cikkeket |
NCBI | NCBI fehérjék |
Médiafájlok a Wikimedia Commons oldalon |
A Na + /K + -ATP-áz ( Na + /K + adenozin-trifoszfatáz, nátrium-kálium pumpa, nátrium-kálium pumpa [1] [2] ) a transzport adenozin-trifoszfatázok csoportjába tartozó enzim ( EC 7.2.2.13 ). a plazmamembránban minden állati sejt megtalálható. A Na + /K + - ATPáz aktívan szállítja a K + ionokat a sejtbe, míg a Na + ionok a külső környezetbe kerülnek. Az enzim nem igazi antiporter, mivel mindkét kation egy elektrokémiai gradiens ( potenciális gradiens ) ellenében szállítódik [3] . A fő funkció a nyugalmi potenciál fenntartása és a sejttérfogat szabályozása.
Az első szakaszban az enzim három Na + -iont köt a membrán belsejéből . Ezek az ionok megváltoztatják az ATPáz aktív helyének konformációját. Az enzim ezután képes egy ATP- molekulát hidrolizálni . A hidrolízis után felszabaduló energiát a hordozó konformációjának megváltoztatására fordítják, aminek következtében három Na + ion és egy PO 4 3− ion (foszfát) van a membrán külső oldalán. Itt a Na + -ionok szétválnak, és két K + -iont adunk hozzá . Ezt követően az enzim visszatér eredeti konformációjába, a foszfátion és a K + ion a membrán belsejében található. Itt a K + -ionok szétválnak, és a hordozó ismét készen áll a munkára.
Ennek eredményeként az extracelluláris környezetben magas koncentrációjú Na + ionok, a sejten belül pedig nagy koncentrációjú K + képződnek . Ezt a koncentráció-különbséget a sejtekben használják fel idegimpulzus vezetésekor .
A Na + /K + -ATPázt Jens Skou fedezte fel 1957- ben . Ezt az enzimet a perifériás idegekből izolálta az ouabain segítségével, egy glikoziddal , amely specifikusan kötődik az ATPázhoz. 1997 - ben kémiai Nobel-díjat kapott ezért a felfedezésért .