Citoszol

Cytosol ( az angol  cytosol a görög κύτος  - cell és az angol  sol szóból származik, latin  solutio  - Solution) - a sejt folyékony tartalma . A citoszol nagy részét az intracelluláris folyadék foglalja el. A citoszolt különféle membránok osztják részekre . Az eukariótákban a citoszol a plazmamembrán alatt helyezkedik el, és része a citoplazmának , amely a citoszolon kívül mitokondriumokat , plasztidokat és más organellumokat tartalmaz, de nem a bennük lévő folyadékot és belső struktúrákat. Így a citoszol az organellumokat körülvevő folyékony mátrix. A prokariótákban az anyagcsere kémiai reakcióinak többsége a citoszolban megy végbe, és csak kis része a membránokban és a periplazmatikus térben . Az eukariótákban, bár sok reakció megy végbe az organellumokban, néhány reakció a citoszolban megy végbe.

Kémiailag a citoszol folyadékban oldott anyagok összetett keveréke. Bár a citoszol nagy része víz, szerkezetét és sejten belüli tulajdonságait nem ismerjük jól. Az ionok , például a kálium- és nátriumkationok koncentrációja különbözik a citoszolban és az extracelluláris folyadékban. Ez a koncentrációkülönbség elengedhetetlen az olyan folyamatokhoz, mint az ozmoreguláció , a jelátvitel és az akciós potenciál generálása olyan ingerlékeny sejtekben, mint az endokrin , ideg- és izomsejtek . A citoszol sok olyan makromolekulát is tartalmaz, amelyek a makromolekuláris zsúfoltság hatására megváltoztathatják a molekulák viselkedését . 

Bár a citoszolt korábban molekulák egyszerű oldatának tekintették, több szerveződési szintje van. Ezek közé tartoznak az ionkoncentráció gradiensek (például kalcium), a nagy enzimatikus komplexek, amelyek kölcsönhatásba lépnek egymással és különféle kémiai reakciókat hajtanak végre, valamint olyan fehérjekomplexek, mint a karboxiszómák és proteaszómák , amelyek a citoszol egy részét tartalmazzák.

Definíció

A "citoszol" kifejezést 1965-ben Henry  A. Lardy javasolta, és eredetileg a sérült sejtekből kilépő folyadékkal kapcsolatban használták, valamint az ultracentrifugálás során [2] [3] , amely az oldhatatlan komponenseket kicsapja. Az oldható sejtkivonatok nem azonosak a citoplazma oldható részével, és általában citoplazmatikus frakciónak nevezik őket [4] .

Jelenleg a "citoszol" kifejezést egy élő (ép) sejt citoplazmájának folyékony frakciójára használják [4] . A citoszol összetétele nem tartalmaz folyadékokat az organellumokon belül [5] . A "citoszol" kifejezésnek a citoplazma folyékony részével és a sejtkivonatokkal kapcsolatos használatában a félreértés elkerülése érdekében a "vizes citoplazma" kifejezést néha az élő sejtek citoplazmájának folyékony részére utalják  [ 3 ] .

Tulajdonságok és összetétel

A sejttérfogat citoszolhoz viszonyított aránya változó: míg a baktériumokban a citoszol fenntartja a sejt szerkezetét, és szinte teljes térfogatát elfoglalja, addig növényekben a sejttérfogat nagy része a nagy központi vakuólumra esik [6] . A citoszol főleg vízből, oldott ionokból, kis molekulákból és nagy vízoldható molekulákból (pl . fehérjékből ) áll. A citoszol legtöbb nem fehérje molekulájának tömege eléri a 300 Da -t [7] . A citoszol hatalmas számú metabolitot tartalmaz : például növényekben a sejtekben akár 200 000 metabolitnak kell képződnie [8] , és egy élesztősejtben vagy Escherichia coli baktériumsejtben körülbelül ezer molekulának kell képződnie [9] [10 ] ] .

Víz

A citoszol térfogatának nagy része víz (egy tipikus sejtben körülbelül 70%) [11] . Az intracelluláris folyadék pH -ja 7,4 [12] , míg emberben a citoszol pH-ja 7,0 és 7,4 között mozog, és a növekvő sejtek esetében fontosabb [13] . A citoplazma viszkozitása megközelítőleg megegyezik a vízével, bár a kis molekulák diffúziós sebessége ezen a folyadékon keresztül körülbelül 4-szer kisebb, mint a tiszta vízben a számos makromolekulával való ütközés következtében [14] . A sós garnélarák példáján bemutatták, hogy a víz hogyan befolyásolja a sejtfunkciókat. Kimutatták, hogy a sejtben lévő víz arányának 20%-os csökkentése leállítja az anyagcserét, és amikor a sejt kiszárad, az anyagcsere sebessége fokozatosan csökken, és minden anyagcsere leáll, ha a sejt vízszintje 70%-kal a normál alá esik. [3] .

Bár a víz nélkülözhetetlen az élethez, ennek a víznek a szerkezete a citoszolban kevéssé ismert, mivel az olyan módszerek, mint a mágneses magrezonancia és a spektroszkópia , csak általános információkat adnak a víz szerkezetéről, anélkül, hogy figyelembe vennék a mikroszkopikus eltéréseket. Még a tiszta víz szerkezete is kevéssé ismert, mivel a víz hajlamos hidrogénkötéseken keresztül vízklasztereket képezni [15] .

A sejtben lévő víz klasszikus elképzelése az, hogy a víz körülbelül 5%-a olyan állapotban van, amely más anyagokhoz kapcsolódik (azaz oldódást biztosít ), és a víz többi részének szerkezete megegyezik a tiszta vízével [3] . A szolvatáló víz ozmózis alatt inaktív, és más tulajdonságokkal is rendelkezhet, mint oldószer, egyes molekulákat koncentrálva, másokat pedig kiszorítva [16] . Egy másik nézőpont szerint az egész citoszolt nagymértékben befolyásolja nagyszámú oldott makromolekula, és a citoszolos víz viselkedése nagyon eltér a tiszta víz viselkedésétől [17] . Feltételezhető, hogy a sejt belsejében vannak kisebb-nagyobb sűrűségű vízterületek, amelyek erősen befolyásolhatják a sejt más részeinek szerkezetét és működését [15] [18] . A mágneses magrezonancia eredményei azonban ellentmondanak ennek a feltételezésnek, mivel ezen eredmények szerint a sejt vizének 85%-a tiszta vízként viselkedik, míg a víz többi része makromolekulákkal asszociált állapotban van, és kevésbé mozgékony [19]. .

Jonah

A citoszolban az ionok koncentrációja alapvetően eltér az extracelluláris folyadékban lévőktől, ráadásul a citoszol több töltésű molekulát tartalmaz, például fehérjéket és nukleinsavakat . Az alábbi táblázat a kulcsionok koncentrációját tárgyalja a vízben és az extracelluláris folyadékban .

Az extracelluláris folyadéktól eltérően a citoszolban magasabb a káliumionok és alacsonyabb a nátriumionok koncentrációja [20] . Ez az ionkoncentráció különbség az ozmoregulációhoz szükséges. Ha a sejten belüli és azon kívüli ionok koncentrációja azonos lenne, az ozmózis törvényei szerint a víz folyamatosan kerülne a sejtbe, mivel a sejt több makromolekulát tartalmaz, mint amennyi kívül van. A nátriumionokat kiszivattyúzzák a sejtből, a káliumionokat pedig éppen ellenkezőleg, a Na+/K±ATPáz enzim pumpálja be . Továbbá a káliumionok a koncentráció gradiens mentén kifelé mozognak a káliumcsatornákon keresztül , és a kationok felszabadulása negatív membránpotenciált okoz . A potenciálkülönbség kiegyenlítése érdekében a negatív töltésű kloridionok speciális kloridcsatornákon keresztül is kilépnek a sejtből . A nátrium- és kloridionok elvesztése kompenzálja a sejten belüli nagy koncentrációjú makromolekulák ozmotikus hatását [20] .

A sejtek még nagyobb potenciálkülönbségeknek is ellenállnak azáltal, hogy a citoszolban felhalmozódnak ozmoprotektánsok , például trehalóz és betain [20] . Ezen molekulák némelyike ​​segít a sejtnek túlélni a teljes kiszáradást és a kriptobiózisba való belépést [21] . Ebben az állapotban a citoszol és az ozmoprotektánsok üvegszerű szilárd anyaggá alakulnak, amely megvédi a sejtfehérjéket és a membránokat a szárítás során bekövetkező károsodástól [22] .

A citoplazmában lévő kalcium alacsony koncentrációja miatt másodlagos hírvivőként működhet a kalcium jelátviteli útvonalakban . Ebben az esetben egy jel, például egy hormonmolekula vagy egy akciós potenciál kalciumcsatornákat nyit meg , amelyeken keresztül a kalcium a citoszolba rohan [23] . A citoszol kalciumkoncentrációjának növelése más jelátviteli molekulákat is aktivál, például a kalmodulint és a protein kináz C- t [24] . Más ionok, mint például a klorid- és káliumionok szintén jelző szerepet játszhatnak a citoszolban, de ez a szerep jelenleg kevéssé ismert [25] .

Makromolekulák

A membránokhoz vagy a citoszkeletonhoz nem kapcsolódó fehérjemolekulák feloldódnak a citoszolban. A fehérjék mennyisége a sejtekben rendkívül magas, megközelíti a 200 mg/ml-t; a fehérjék a teljes sejt 20-30%-át foglalják el [26] . Az intakt sejt citoszoljában lévő fehérje mennyiségének pontos mérése azonban nagyon nehéz, mert egyes fehérjék gyengén kötődnek a membránokhoz vagy organellumokhoz, és a sejtlízis során oldatba kerülnek [3] . Valójában azok a kísérletek, amelyek során egy sejt plazmamembránját gyengéden tönkreteszi a szaponin hatása anélkül, hogy más membránokat károsítaná, azt mutatták, hogy a fehérjék negyede kikerül. Az ilyen leromlott sejtek azonban képesek lennének fehérjék szintetizálására, ha rendelkezésre álltak volna ATP és aminosavak, így sok citoszolikus fehérje ténylegesen kapcsolódik a citoszkeletonhoz [27] . Az az elképzelés azonban, hogy a legtöbb fehérje szorosan kötődik a mikrotrabekuláris rácsnak nevezett hálózathoz , jelenleg valószínűtlennek tűnik [28] . 

A prokariótákban a genomot a citoszol egy nukleoidnak nevezett struktúraként tartalmazza [29] . A nukleoid DNS és kapcsolódó fehérjék rendezetlen tömege, amely szabályozza a bakteriális kromoszóma és a plazmidok replikációját és transzkripcióját . Az eukariótákban a genom a sejtmagba záródik , amelyet a citoszoltól nukleáris pórusok választanak el , amelyek nem teszik lehetővé a 10 nm -nél nagyobb átmérőjű molekulák szabad áthaladását [30] .

A molekulák magas koncentrációja a citoszolban olyan hatást vált ki, amelyet makromolekuláris denzifikációnak neveznek, amelynek során a molekulák effektív koncentrációja megnő, mivel nincs helye szabad mozgásuknak. Ez a hatás jelentős változásokat okozhat a kémiai reakció sebességében és az egyensúlyi helyzetben [26] . A disszociációs állandók változására gyakorolt ​​hatása különösen fontos, mert ennek köszönhetően a makromolekulák asszociációja kedvezővé válik, például a fehérjék multiprotein komplexsé való összeállítása és a DNS-kötő fehérjék kötődése a célpontjukhoz a DNS-molekulán. [31] .

Szervezet

Bár a citoszol komponenseit nem választják el egymástól membránok, nem véletlenszerűen keverednek egymással, és a citoszolon belül számos szerveződési szint létezik, amelyek a molekulákat a citoszol meghatározott helyeire lokalizálják [32] .

Koncentrációs gradiensek

Bár a kis molekulák gyorsan diffundálnak a citoszolban, speciális koncentrációgradiensek tarthatók fenn a citoszolon belül. Jó példa erre a „ kalcium -  szikrák ”, amelyek rövid időre megjelennek a nyitott kalciumcsatorna melletti területen [33] . A "villanások" körülbelül 2 mikron átmérőjűek, és csak néhány milliszekundumig tartanak, bár egyes felvillanások összeolvadhatnak nagyobb gradiensekké - "calcium waves" ( angolul  kalciumhullámok ) [34] . Más kis molekulák, például oxigén és ATP koncentráció-gradiensei is kialakulhatnak mitokondriális klaszterek közelében, de kialakulásuk mechanizmusa kevésbé ismert [35] [36] .

Fehérje komplexek

A fehérjék egymással asszociálva fehérjekomplexeket képezhetnek, amelyek gyakran tartalmaznak hasonló funkciójú fehérjék halmazát, például egy sor enzimet, amelyek ugyanazon anyagcsereút különböző lépéseit katalizálják [37] . Ennek köszönhetően szubsztrátcsatornák ( angolul Substrate channeling ) képződnek, amelyekben az egyik enzim reakciótermékei közvetlenül az út következő enziméhez jutnak anélkül, hogy oldatba kerülnének [38] . A szubsztrátcsatornák gyorsabbá és hatékonyabbá tehetik az anyagcsere-utat, mintha az enzimek véletlenszerűen helyezkednének el a citoszolban, és megakadályozzák, hogy instabil intermedierek oldatba kerüljenek [39] . Bár az enzimek nagyszámú metabolikus útvonalon szorosan egymáshoz kötődnek, vannak lazábban kötődő enzimkomplexek is, amelyeket nagyon nehéz a sejten kívül tanulmányozni. Ezért ezeknek a komplexeknek az anyagcsere szempontjából való jelentősége továbbra is tisztázatlan [40] [41] .  

Fehérje rekeszek

Egyes fehérjekomplexek belsejében a citoszolból izolált üreget tartalmaznak. Ilyen komplex például a proteaszóma [42] . A proteaszóma alegységek halmaza egy üreges "hordót" képez, amely a citoplazmatikus fehérjéket lebontó proteázokat tartalmazza. A rosszul hajtogatott fehérjék jelenléte a citoplazmában nem biztonságos, ezért a „hordót” szabályozó fehérjék borítják, amelyek felismerik a degradációs jellel ( ubiquitin címkével) rendelkező fehérjéket, és a proteaszómához irányítják elpusztításra [43] .

A fehérjekompartmentek másik osztálya a bakteriális mikrokompartmentek , amelyek különböző enzimeket tartalmazó fehérjehéjból állnak [44] . Az ilyen kompartmentek jellemzően 100-200 nm méretűek, és egymáshoz szorosan illeszkedő fehérjékből állnak [45] . A mikrokompartment jól tanulmányozott példája a karboxiszóma , amely szénmegkötő enzimeket tartalmaz (pl. rubisco ) [46] .

Citoskeletális szita

Bár a citoszkeleton nem része a citoszolnak, ennek a filamentumhálózatnak a jelenléte korlátozza a nagy részecskék sejten belüli diffúzióját. Például számos kísérletben körülbelül 25 nm méretű (majdnem riboszómához hasonló [47] ) kontrollrészecskéket távolítottak el a citoszol azon részeiből, amelyek a sejt és a sejtmag határa közelében helyezkednek el [48] [49] . Az ilyen kompartmentek aktinszálak sűrűbb hálózatát tartalmazhatják, mint a citoszol többi része. Ezek a mikrodomének befolyásolhatják a nagy részecskék, például a riboszómák és más organellumok elhelyezkedését, egyes helyeken koncentrálva azokat a sejtben, és kiszorítva őket másokról [50] .

Funkciók

A citoszolnak nincs egyetlen funkciója, mert sok folyamat játszódik le benne. E folyamatok közé tartozik a jelátvitel a sejtmembránból a sejten belüli olyan helyekre, mint a sejtmag [51] és a különféle organellumok [52] . Számos citokinézis reakció is fellép a citoszolban a nukleáris burok mitózisban bekövetkező lebomlása után [53] . A citoszol másik jelentős szerepe a metabolitok szállítása a képződés helyéről a felhasználási helyekre. A metabolitok között vannak viszonylag egyszerű vízoldható molekulák, például aminosavak , amelyek gyorsan átdiffundálhatnak a citoszolon [14] . Azonban hidrofób molekulák , például zsírsavak vagy szterinek , speciális fehérjék segítségével szállíthatók a citoszolban, amelyek ezeket a molekulákat a membránok között szállítják [54] [55] . A citoszol transzportmolekuláiban endocitózis során befogott vagy szekrécióra szánt hólyagok [56] . A vezikulák kis lipidzsákok , amelyek motorfehérjék segítségével mozognak a citoszkeleton mentén [57] .

A prokariótákban a metabolikus folyamatok többsége a citoszolban zajlik [58] , akárcsak az eukariótákban. Emlősökben tehát a fehérjék körülbelül fele a citoszolban lokalizálódik [59] . Kimutatták, hogy az élesztőben szinte minden metabolikus út és metabolit a citoszolban lokalizálódik [60] . Az állatokban a citoszolban végbemenő metabolikus folyamatok közé tartozik a fehérjeszintézis , a pentóz-foszfát-útvonal , a glikolízis és a glükoneogenezis [61] . Más szervezetekben ezek a metabolikus utak eltérően lokalizálhatók. Például a növényekben a zsírsavak szintézise a kloroplasztiszokban [62] , míg az apikomplexekben  az apikoplasztban [63] történik .

Jegyzetek

1. ↑ Goodsell DS Egy élő sejt belsejében.  (angol)  // Trends in biochemical sciences. - 1991. - 1. évf. 16. sz. 6 . - P. 203-206. — PMID 1891800 .
2. ↑ Lardy, HA 1965. A piridin nukleotid oxidációs-redukciós reakcióinak irányáról a glükoneogenezisben és a lipogenezisben. In: Control of Energy metabolizmus , szerkesztette: B. Chance, R. Estabrook és JR Williamson. New York: Akadémiai, 1965, p. 245, [1] .
3. ↑ 1 2 3 4 5 Clegg J. S.  Properties and Metabolism of the Aqueous Cytoplasm and its Boundaries  // The American Journal of Physiology. - 1984. - 1. évf. 246. sz. 2 (2. pont). - P. 133-151. — PMID 6364846 .
4. ↑ 1 2 Cammack, Richard, Teresa Atwood, Campbell, Peter Scott, Parish, Howard I., Smith, Tony, Vella, Frank, Stirling, John. Oxfordi biokémiai és molekuláris biológiai szótár  (angol) . - Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press , 2006. - ISBN 0-19-852917-1 .
5. ↑ 1 2 Lodish, Harvey F. Molekuláris sejtbiológia  (neopr.) . - New York: Scientific American Books, 1999. - ISBN 0-7167-3136-3 .
6. ↑ Bowsher CG , Tobin AK Az anyagcsere felosztása a mitokondriumokon és plasztidokon belül.  (angol)  // Journal of experimental botany. - 2001. - 20. évf. 52. sz. 356 . - P. 513-527. — PMID 11373301 .
7. ↑ Goodacre R. , Vaidyanathan S. , Dunn WB , Harrigan GG , Kell DB Metabolomics számok szerint: globális metabolitadatok megszerzése és megértése.  (angol)  // Trends in biotechnology. - 2004. - 20. évf. 22. sz. 5 . - P. 245-252. - doi : 10.1016/j.tibtech.2004.03.007 . — PMID 15109811 .
8. ↑ Weckwerth W. Metabolomika a rendszerbiológiában.  (angol)  // A növénybiológia éves áttekintése. - 2003. - 20. évf. 54. - P. 669-689. - doi : 10.1146/annurev.arplant.54.031902.135014 . — PMID 14503007 .
9. ↑ Reed JL , Vo TD , Schilling CH , Palsson BO Az Escherichia coli K-12 (iJR904 GSM/GPR) kiterjesztett genom léptékű modellje.  (angol)  // Genombiológia. - 2003. - 20. évf. 4, sz. 9 . - P. 54. - doi : 10.1186/gb-2003-4-9-r54 . — PMID 12952533 .
10. ↑ Förster J. , Famili I. , Fu P. , Palsson B. , Nielsen J. A Saccharomyces cerevisiae metabolikus hálózat genomléptékű rekonstrukciója.  (angol)  // Genomkutatás. - 2003. - 20. évf. 13. sz. 2 . - P. 244-253. - doi : 10.1101/gr.234503 . — PMID 12566402 .
11. ↑ Luby-Phelps K. A citoplazma citoarchitektúrája és fizikai tulajdonságai: térfogat, viszkozitás, diffúzió, intracelluláris felület.  (angol)  // International review of cytology. - 2000. - Vol. 192. - P. 189-221. — PMID 10553280 .
12. ↑ Roos A. , Boron WF Intracelluláris pH.  (angol)  // Fiziológiai áttekintések. - 1981. - 1. évf. 61. sz. 2 . - P. 296-434. — PMID 7012859 .
13. ↑ Bright GR , Fisher GW , Rogowska J. , Taylor DL ​​Fluoreszcencia arányú képalkotó mikroszkópia: a citoplazmatikus pH időbeli és térbeli mérése.  (angol)  // The Journal of Cell Biology. - 1987. - 1. évf. 104. sz. 4 . - P. 1019-1033. — PMID 3558476 .
14. ↑ 1 2 Verkman AS Oldott anyag és makromolekula diffúziója sejtvizes kompartmentekben.  (angol)  // Trends in biochemical sciences. - 2002. - 20. évf. 27. sz. 1 . - P. 27-33. — PMID 11796221 .
15. ↑ 1 2 Wiggins PM A víz szerepe egyes biológiai folyamatokban.  (angol)  // Mikrobiológiai áttekintések. - 1990. - 1. évf. 54. sz. 4 . - P. 432-449. — PMID 2087221 .
16. ↑ Garlid KD A víz állapota a biológiai rendszerekben.  (angol)  // International review of cytology. - 2000. - Vol. 192. - P. 281-302. — PMID 10553283 .
17. ↑ Chaplin M. Alábecsüljük a víz jelentőségét a sejtbiológiában?  (angol)  // Természetismertetők. Molekuláris sejtbiológia. - 2006. - Vol. 7, sz. 11 . - P. 861-866. - doi : 10.1038/nrm2021 . — PMID 16955076 .
18. ↑ Wiggins PM Nagy és alacsony sűrűségű víz és nyugvó, aktív és átalakult sejtek.  (angol)  // Sejtbiológia nemzetközi. - 1996. - 1. évf. 20, sz. 6 . - P. 429-435. - doi : 10.1006/cbir.1996.0054 . — PMID 8963257 .
19. ↑ Persson E. , Halle B. Sejtvíz dinamikája több időskálán.  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2008. - Vol. 105, sz. 17 . - P. 6266-6271. - doi : 10.1073/pnas.0709585105 . — PMID 18436650 .
20. ↑ 1 2 3 Lang F. A sejttérfogat szabályozásának mechanizmusai és jelentősége.  (angol)  // Az American College of Nutrition folyóirata. - 2007. - Vol. 26. sz. 5 Suppl . - P. 613-623. — PMID 17921474 .
21. ↑ Sussich F. , Skopec C. , Brady J. , Cesàro A. A trehalóz és anhidrobiózis reverzibilis kiszáradása: oldatos állapottól egzotikus kristályig?  (angol)  // Szénhidrátkutatás. - 2001. - 20. évf. 334. sz. 3 . - P. 165-176. — PMID 11513823 .
22. ↑ Crowe JH , Carpenter JF , Crowe LM A vitrifikáció szerepe az anhidrobiózisban.  (angol)  // A fiziológia éves áttekintése. - 1998. - Vol. 60.-P. 73-103. - doi : 10.1146/annurev.physiol.60.1.73 . — PMID 9558455 .
23. ↑ Berridge MJ A kalcium jelátvitel elemi és globális vonatkozásai.  (angol)  // The Journal of Physiology. - 1997. - 1. évf. 499 (2. pont). - P. 291-306. — PMID 9080360 .
24. ↑ Kikkawa U. , Kishimoto A. , Nishizuka Y. A protein kinase C család: heterogenitás és következményei.  (angol)  // Annual review of biochemistry. - 1989. - 1. évf. 58. - P. 31-44. - doi : 10.1146/annurev.bi.58.070189.000335 . — PMID 2549852 .
25. ↑ Orlov SN , Hamet P. Intracelluláris monovalens ionok, mint másodlagos hírvivők.  (angol)  // A membránbiológia folyóirata. - 2006. - Vol. 210, sz. 3 . - P. 161-172. - doi : 10.1007/s00232-006-0857-9 . — PMID 16909338 .
26. ↑ 1 2 Ellis RJ Makromolekuláris zsúfoltság: nyilvánvaló, de alulértékelt.  (angol)  // Trends in biochemical sciences. - 2001. - 20. évf. 26. sz. 10 . - P. 597-604. — PMID 11590012 .
27. ↑ Hudder A. , ​​Nathanson L. , Deutscher MP Organisation of mammalian cytoplasma.  (angol)  // Molekuláris és sejtbiológia. - 2003. - 20. évf. 23. sz. 24 . - P. 9318-9326. — PMID 14645541 .
28. ↑ Heuser J. Mi történt a „mikrotrabekuláris koncepcióval”?  (angol)  // A sejt biológiája. - 2002. - 20. évf. 94. sz. 9 . - P. 561-596. — PMID 12732437 .
29. ↑ Thanbichler M. , Wang SC , Shapiro L. A bakteriális nukleoid: rendkívül szervezett és dinamikus szerkezet.  (angol)  // Journal of cellular biochemistry. - 2005. - 20. évf. 96, sz. 3 . - P. 506-521. - doi : 10.1002/jcb.20519 . — PMID 15988757 .
30. ↑ Peters R. Bevezetés a nukleocitoplazmatikus transzportba: molekulák és mechanizmusok.  (angol)  // Molekuláris biológiai módszerek (Clifton, NJ). - 2006. - Vol. 322. - P. 235-258. - doi : 10.1007/978-1-59745-000-3_17 . — PMID 16739728 .
31. ↑ Zhou HX , Rivas G. , Minton APmolecular Macro zsúfoltság és bezártság: biokémiai, biofizikai és lehetséges élettani következmények.  (angol)  // Annual Review of Biophysics. - 2008. - Vol. 37. - P. 375-397. - doi : 10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817 . — PMID 18573087 .
32. ↑ Norris V. , den Blaauwen T. , Cabin-Flaman A. , Doi RH , Harshey R. , Janniere L. , Jimenez-Sanchez A. , Jin DJ , Levin PA , Mileykovskaya E. , Minsky A. , Saier M. ifj. , Skarstad K. A bakteriális hiperstruktúrák funkcionális taxonómiája.  (angol)  // Mikrobiológiai és molekuláris biológiai áttekintések : MMBR. - 2007. - Vol. 71. sz. 1 . - P. 230-253. - doi : 10.1128/MMBR.00035-06 . — PMID 17347523 .
33. ↑ Wang SQ , Wei C. , Zhao G. , Brochet DX , Shen J. , Song LS , Wang W. , Yang D. , Cheng H. A Ca2+ mikrodomain leképezése izomsejtekben.  (angol)  // Keringéskutatás. - 2004. - 20. évf. 94. sz. 8 . - P. 1011-1022. - doi : 10.1161/01.RES.0000125883.68447.A1 . — PMID 15117829 .
34. ↑ Jaffe LF A kalciumhullámok osztályai és mechanizmusai.  (angol)  // Sejtkalcium. - 1993. - 1. évf. 14. sz. 10 . - P. 736-745. — PMID 8131190 .
35. ↑ Aw TY Kis molekulatömegű fajok organellumainak és gradienseinek intracelluláris kompartmentációja.  (angol)  // International review of cytology. - 2000. - Vol. 192. - P. 223-253. — PMID 10553281 .
36. ↑ Weiss JN , Korge P. A citoplazma: már nem egy jól elkevert zacskó.  (angol)  // Keringéskutatás. - 2001. - 20. évf. 89. sz. 2 . - P. 108-110. — PMID 11463714 .
37. ↑ Srere PA Szekvenciális metabolikus enzimek komplexei.  (angol)  // Annual review of biochemistry. - 1987. - 1. évf. 56. - P. 89-124. doi : 10.1146 / annurev.bi.56.070187.000513 . — PMID 2441660 .
38. ↑ Perham RN Lengőkarok és lengő domének többfunkciós enzimekben: katalitikus gépek többlépéses reakciókhoz.  (angol)  // Annual review of biochemistry. - 2000. - Vol. 69. - P. 961-1004. - doi : 10.1146/annurev.biochem.69.1.961 . — PMID 10966480 .
39. ↑ Huang X. , Holden HM , Raushel FM Szubsztrátok és intermedierek csatornázása enzimkatalizált reakciókban.  (angol)  // Annual review of biochemistry. - 2001. - 20. évf. 70. - P. 149-180. - doi : 10.1146/annurev.biochem.70.1.149 . — PMID 11395405 .
40. ↑ Mowbray J. , Moses V. Egy glikolitikus aktivitású multienzim komplex kísérleti azonosítása Escherichia coliban.  (angol)  // European Journal of Biochemistry. - 1976. - 1. évf. 66. sz. 1 . - P. 25-36. — PMID 133800 .
41. ↑ Srivastava DK , Bernhard SA Metabolit transzfer enzim-enzim komplexeken keresztül.  (angol)  // Tudomány (New York, NY). - 1986. - 1. évf. 234. sz. 4780 . - P. 1081-1086. — PMID 3775377 .
42. ↑ Groll M. , Clausen T. Molekuláris aprítók: hogyan töltik be szerepüket a proteaszómák.  (angol)  // Jelenlegi vélemény a szerkezetbiológiában. - 2003. - 20. évf. 13. sz. 6 . - P. 665-673. — PMID 14675543 .
43. ↑ Nandi D. , Tahiliani P. , Kumar A. , ​​Chandu D. Az ubiquitin-proteaszóma rendszer.  (angol)  // Journal of Biosciences. - 2006. - Vol. 31. sz. 1 . - P. 137-155. — PMID 16595883 .
44. ↑ Chowdhury C. , Sinha S. , Chun S. , Yeates TO , Bobik TA Sokféle bakteriális mikrokompartment organellum.  (angol)  // Mikrobiológiai és molekuláris biológiai áttekintések : MMBR. - 2014. - Kt. 78. sz. 3 . - P. 438-468. - doi : 10.1128/MMBR.00009-14 . — PMID 25184561 .
45. ↑ Yeates TO , Kerfeld CA , Heinhorst S. , Cannon GC , Shively JM Fehérjealapú organellumok baktériumokban: karboxiszómák és kapcsolódó mikrokompartmentek.  (angol)  // Természetismertetők. mikrobiológia. - 2008. - Vol. 6, sz. 9 . - P. 681-691. - doi : 10.1038/nrmicro1913 . — PMID 18679172 .
46. ↑ Badger MR , Price GD CO2 koncentráló mechanizmusok cianobaktériumokban: molekuláris komponensek, sokféleségük és evolúciójuk.  (angol)  // Journal of experimental botany. - 2003. - 20. évf. 54. sz. 383 . - P. 609-622. — PMID 12554704 .
47. ↑ JH kategória A riboszóma kis felbontású röntgenkrisztallográfiai elektronsűrűség-térképeinek készítése.  (angol)  // Módszerek (San Diego, Kalifornia). - 2001. - 20. évf. 25, sz. 3 . - P. 303-308. - doi : 10.1006/meth.2001.1242 . — PMID 11860284 .
48. ↑ Provance DW Jr. , McDowall A. , Marko M. , Luby-Phelps K. Cytoarchitecture of size-excluding compartments in living cell.  (angol)  // Journal of Cell Science. - 1993. - 1. évf. 106 (2. pont). - P. 565-577. — PMID 7980739 .
49. ↑ Luby-Phelps K. , Castle PE , Taylor DL , Lanni F. Inert nyomjelző részecskék gátolt diffúziója egér 3T3 sejtek citoplazmájában.  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 1987. - 1. évf. 84. sz. 14 . - P. 4910-4913. — PMID 3474634 .
50. ↑ Luby-Phelps K. A citoarchitektúra hatása a fehérjeszintetikus gépezet szállítására és lokalizációjára.  (angol)  // Journal of cellular biochemistry. - 1993. - 1. évf. 52. sz. 2 . - P. 140-147. - doi : 10.1002/jcb.240520205 . — PMID 8366131 .
51. ↑ Kholodenko BN A proteinkináz jelátviteli kaszkádok négydimenziós szerveződése: a diffúzió, az endocitózis és a molekuláris motorok szerepe.  (angol)  // The Journal of experimental Biology. - 2003. - 20. évf. 206. sz. Pt 12 . - P. 2073-2082. — PMID 12756289 .
52. ↑ Pesaresi P. , Schneider A. , ​​​​Kleine T. , Leister D. Szervezetek közötti kommunikáció.  (angol)  // Jelenlegi vélemény a növénybiológiában. - 2007. - Vol. 10, sz. 6 . - P. 600-606. - doi : 10.1016/j.pbi.2007.07.007 . — PMID 17719262 .
53. ↑ Winey M. , Mamay CL , O'Toole ET , Mastronarde DN , Giddings TH Jr. , McDonald KL , McIntosh JR A Saccharomyces cerevisiae mitotikus orsó háromdimenziós ultrastrukturális elemzése.  (angol)  // The Journal of Cell Biology. - 1995. - 1. évf. 129. sz. 6 . - P. 1601-1615. — PMID 7790357 .
54. ↑ Weisiger RA A citoszolikus zsírsavkötő fehérjék ligandumaik intracelluláris transzportjának két különböző lépését katalizálják.  (angol)  // Molekuláris és celluláris biokémia. - 2002. - 20. évf. 239. sz. 1-2 . - P. 35-43. — PMID 12479566 .
55. ↑ Maxfield FR , Mondal M. Sterol and lipid trade in mammalian cells.  (angol)  // Biochemical Society tranzakciók. - 2006. - Vol. 34, sz. 3. pont . - P. 335-339. - doi : 10.1042/BST0340335 . — PMID 16709155 .
56. ↑ Pelham HR The Croonian Lecture 1999. Intracelluláris membránforgalom: a fehérjék szétválogatása.  (angol)  // A Londoni Királyi Társaság filozófiai tranzakciói. B sorozat, Biológiai tudományok. - 1999. - 1. évf. 354. sz. 1388 . - P. 1471-1478. - doi : 10.1098/rstb.1999.0491 . — PMID 10515003 .
57. ↑ Kamal A. , Goldstein LS A rakomány kötődésének alapelvei citoplazmatikus motorfehérjékhez.  (angol)  // Jelenlegi vélemény a sejtbiológiában. - 2002. - 20. évf. 14. sz. 1 . - P. 63-68. — PMID 11792546 .
58. ↑ Hoppert M. , Mayer F. Makromolekuláris szerveződés és sejtműködés elvei baktériumokban és archaeákban.  (angol)  // Sejtbiokémia és biofizika. - 1999. - 1. évf. 31. sz. 3 . - P. 247-284. - doi : 10.1007/BF02738242 . — PMID 10736750 .
59. ↑ Foster LJ , de Hoog CL , Zhang Y. , Zhang Y. , Xie X. , Mootha VK , Mann M. A mammalian organelle map by protein correlation profiling.  (angol)  // Cell. - 2006. - Vol. 125. sz. 1 . - P. 187-199. - doi : 10.1016/j.cell.2006.03.022 . — PMID 16615899 .
60. ↑ Herrgård MJ , Swainston N. , Dobson P. , Dunn WB , Arga KY , Arvas M. , Blüthgen N. , Borger S. , Costenoble R. , Heinemann M. , Hucka M. , Le Nov N. , Li P. , Liebermeister W. , Mo ML , Oliveira AP , Petranovic D. , Pettifer S. , Simeonidis E. , Smallbone K. , Spasić I. , Weichart D. , Brent R. , Broomhead DS , Westerhoff HV , Kirdar B. , Penttilä M. , Klipp E. , Palsson B. , Sauer U. , Oliver SG , Mendes P. , Nielsen J. , Kell DB Konszenzusos élesztő metabolikus hálózat rekonstrukció, amelyet a rendszerbiológia közösségi megközelítéséből nyertünk.  (angol)  // Természet biotechnológia. - 2008. - Vol. 26. sz. 10 . - P. 1155-1160. - doi : 10.1038/nbt1492 . — PMID 18846089 .
61. ↑ Stryer, Lubert, Berg, Jeremy Mark, Tymoczko, John L. Biokémia  (neopr.) . – San Francisco: W. H. Freeman, 2002. - ISBN 0-7167-4684-0 .
62. ↑ Ohlrogge JB , Kuhn DN , Stumpf PK Az acilhordozó fehérje szubcelluláris lokalizációja a Spinacia oleracea levélprotoplasztjaiban.  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 1979. - 1. évf. 76. sz. 3 . - P. 1194-1198. — PMID 286305 .
63. ↑ Goodman CD , McFadden GI Zsírsav bioszintézis mint gyógyszercélpont apicomplexan parazitákban.  (eng.)  // Jelenlegi gyógyszercélok. - 2007. - Vol. 8, sz. 1 . - P. 15-30. — PMID 17266528 .

Tematikus oldalak	FMA
Szótárak és enciklopédiák	Nagy dán Nagy katalán Nagy katalán Nagy katalán Nagy Szovjet (1 kiadás) Britannica (online) Treccani