A miozin egy fibrilláris fehérje , a kontraktilis izomrostok – miofibrillumok – egyik fő alkotóeleme . Az izomfehérjék teljes mennyiségének 40-60%-át teszi ki. Amikor a miozint a miofibrillumok egy másik fehérjével ( aktin ) kombinálják , aktomiozin képződik - az izmok összehúzódó rendszerének fő szerkezeti eleme. A miozin másik fontos tulajdonsága, hogy képes lebontani az adenozin-trifoszforsavat ( ATP ) [1] . A miozin ATP-áz aktivitásának köszönhetően az ATP makroerg kötéseinek kémiai energiája az izomösszehúzódás mechanikai energiájává alakul. A miozin molekulatömege körülbelül 500 000. A proteolitikus enzimek hatására a miozin fragmensekre bomlik - nehéz meromiozin és könnyű meromiozin (molekulatömege körülbelül 350 000 és körülbelül 150 000). A jelölt nehéz meromiózió segítségével a citológiai vizsgálatok feltárják az aktin mikrofilamentumok elhelyezkedését a sejtben.
A miozinok olyan fehérjék családja, amelyek a mikrofilamentum-rendszer citoszkeletonjának motorjai. A miozinok nehéz láncokból (H) és könnyű láncokból (L) állnak, a miozin típusától függően változó mennyiségben. A H-láncnak 2 része van - "fej" és "farok". A miozin nehézláncának fején van egy aktinkötő hely és egy ATP-kötőhely. A „fejek” száma szerint a miozinok „hagyományos” ( eng. hagyományos miozin ) - 2 fej és nem hagyományos ( angol nem konvencionális miozin ) - 1 fej. A hagyományos miozinok protofibrillumokká tudnak kötődni egymáshoz, míg a nem hagyományos miozinok nem.
Az elektronmikroszkópos felvételeken a miozinmolekulák úgy néznek ki, mint a rudak (1600 × 25), amelyek egyik végén két gömb alakú képződmény található. Úgy gondolják, hogy 2 polipeptid lánc, amelyek miozint képeznek, spirálba csavarodnak. A miozinhoz hasonló fehérjéket számos protozoa és baktérium, állati spermiumok és egyes növények flagelláiban, csillókjában és egyéb motoros struktúráiban találtak.
Az izommiozin (ún. miozin II) hagyományos típusú. Megtalálható a gerincesek és gerinctelenek harántcsíkolt izmaiban, a gerinctelenek simaizomsejtjeiben. Az izmos miozin mindig két, egyenként 200 kDa tömegű H-láncból áll, amelyek a molekula két "fejét" és a nehéz lánc két farkából csavart farkot alkotnak. Két 18 kDa-os L-könnyű lánc kapcsolódik nehéz láncokhoz a fejtől a farokig terjedő csomópontnál. A mikrofilamentumokat a fejekkel felváltva érintkezve úgy tűnik, hogy a miozinok „sétálnak” rajta az ATP-molekula makroerg kötésének hidrolízise miatt. Ebben az esetben a molekula farkához egy szomszédos mikrofibrill rögzíthető, majd izomösszehúzódás következik be.
A nem izomból származó miozinok különféle sejtekben találhatók, beleértve a gerincesek simaizomsejtjeit is. A nem izom miozinok lehetnek 2 fejűek és 1 fejűek, azaz hagyományosak és nem hagyományosak. A nem hagyományos miozinok minden sejtben megtalálhatók. Nem képezhetnek protofilamentumot. Az egyfejű miozin a rakományt a mikrofilament (-) végétől a (+) végig vonszolja. Miozin I - fotoreceptorokban, miozin VII - hallószervekben.
| Biológiai motorok | |
|---|---|
| motoros fehérjék | |
| Lásd még: Molekuláris motorok | |