| X-prolilaminopeptidáz 1 (aminopeptidáz P1) | |
|---|---|
| Jelölés | |
| Szimbólumok | XPNPEP1 |
| Entrez Gene | 7511 |
| HGNC | 12822 |
| OMIM | 602443 |
| RefSeq | NM_001167604 |
| UniProt | Q9NQW7 |
| Egyéb adatok | |
| KF kód | 3.4.11.9 |
| Locus | 10. ch. , 10q25,3 _ |
| Információ a Wikidatában ? | |
Az aminopeptidáz P1 ( X-prolil-aminopeptidáz (aminopeptidáz P) 1, oldható; XPNPEP1 ; Xaa-Pro aminopeptidáz 1; EC 3.4.11.9 ) egy citoszol enzim az aminopeptidázok P csoportjából, hidrolizálja a prolin N-terminálisának peptidkötését . Részt vesz a bradikinin metabolizmusában .
A citoszolban oldódó aminopeptidáz P1 egy homodimer, és 2 azonos, egyenként 71 kDa-os alegységből áll. Ez egy metalloproteáz, és aktív központjában két Mn 2+ -iont tartalmaz . Részt vesz a bradikinin , egy aktív értágító peptid lebontásában és inaktiválásában.
Az aminopeptidáz P1 specifitása meglehetősen széles. Hidrolizálja a prolin N-terminális peptidkötését :
-X-prolin-Y- → -X + prolin-Y-Ilyen kötést még di- és tripeptidek összetételében is képes felbontani.
Emberben 3 hasonló aktivitású enzim létezik. Az enzimek katalitikus aktivitásának hasonlósága ellenére azonban szerkezetük nagyon különbözik egymástól. Az aminopeptidáz P1 ( XNPEP1 ) egy citoszolban oldódó enzim. Az aminopeptidáz P2 ( XPNPEP2 ) membránhoz kötött, míg az aminopeptidáz P3 ( XPNPEP3 ) a mitokondriumokban lokalizálódik . Mindegyik metalloproteáz. A P1 és P3 aminopeptidázok az aktív centrumban 2 Mn 2+ iont , a P2 aminopeptidáz pedig Zn 2+ iont tartalmaz . A P1 és P2 aminopeptidázok részt vesznek a bradikinin vazoaktív peptid inaktiválásában . A harmadik enzim szerepét kevésbé vizsgálták. Az XPNPEP3 gén megsértése köztudottan nephropathiához vezet .