A humán protein kináz B (PKB) család három intracelluláris fehérjét tartalmaz, amelyeket az AKT1 , AKT2 és AKT3 gének kódolnak . A PKB -k foszforsav-maradékokat kötnek különféle citoszolos fehérjékhez , így szabályozzák azok aktivitását. A protein-kináz B család fehérjéi fontos szerepet játszanak a sejtciklus szabályozásában , [1] [2] az apoptózisban , a glükóz metabolizmusban és az angiogenezisben . [3] [4]
E családba tartozó protein kinázok azonosítása nehézkes volt, ezért a molekuláknak sok neve van, és magát a családot különböző forrásokban AKT-nak, PKB-nak és PKB/AKT-nak nevezik.
A RAC-alfa szerin/treonin protein kináz (az akt1 gén terméke ) olyan útvonalakban vesz részt, amelyek az apoptózis gátlásával elősegítik a sejtek túlélését. Képes továbbá fehérje bioszintézist indukálni, így közvetve részt vesz a vázizom hipertrófiában és az általános szövetnövekedésben. Az apoptózis gátlásával számos ráktípust okoz.
A RAC-béta szerin/treonin protein kináz (az akt2 gén terméke ) részt vesz az inzulin jelátviteli útvonalában, indukálja a glükóz transzportot (aktiválja a 4-es típusú glükóz transzporter ( GLUT-4 , GLUT4) transzlokációját a citoplazmatikus vezikulákból a plazmamembránba ).
A RAC-gamma szerin/treonin protein kináz (akt3 géntermék) funkciói nem ismertek pontosan; kimutatták, hogy a vérlemezkékből származó növekedési faktor (PDGF) , az inzulin és az inzulinszerű növekedési faktor 1 (IGF-1) stimulálja . Felnőtteknél elsősorban az agyban, a tüdőben és a vesékben fejeződik ki.