| Stigmatellin | |
|---|---|
| Tábornok | |
| Chem. képlet | C 30 H 42 O 7 |
| Fizikai tulajdonságok | |
| Moláris tömeg | 514,65 g/ mol |
| Osztályozás | |
| Reg. CAS szám | 91682-96-1 |
| PubChem | 447884 |
| Reg. EINECS szám | 620-944-2 |
| MOSOLYOK | O=C\1c2c(O/C(=C/1C)CC[C@H](C)[C@H](OC)[C@H](C)[C@H](OC)\ C=C\C=C\C(=C\C)C)c(O)c(OC)cc2OC |
| InChI | InChI=1S/C30H42O7/c1-10-18(2)13-11-12-14-22(33-6)21(5)29(36-9)19(3)15-16-23-20( 4) 27(31)26-24(34-7)17-25(35-8)28(32)30(26)37-23/h10-14,17,19,21-22,29,32H, 15-16H2,1-9H3/b13-11+,14-12+,18-10+/t19-,21+,22-,29-/m0/s1UZHDGDDPOPDJGM-CVOZLMQJSA-N |
| CHEBI | 32155 |
| ChemSpider | 394850 |
| Az adatok standard körülményeken (25 °C, 100 kPa) alapulnak, hacsak nincs másképp jelezve. | |
A stigmatellin a mitokondriumok citokróm bc 1 komplexének és a tilakoid membránban lévő citokróm b 6 f komplexnek a kinol oxidációs helyének (Q out hely) erős inhibitora .
A Stigmatellint a Stigmatella aurantica myxobaktériumból izolálták , és egy 5,7-dimetoxi-8-hidroxikromon aromás csoportot tartalmaz alkénlánccal a második helyen. Megkaptuk a szarvasmarha és élesztő ( Saccharomyces cerevisiae ) bc 1 komplexeinek stigmatellin által gátolt szerkezetét . A citokróm b Q out helyéhez kötődik a hem b L -től távolabb, és hidrogénkötésen keresztül kölcsönhatásba lép a Riske fehérje hisztidin maradékával (His-181). Ez a hisztidinmaradék ligandumként szolgál a [2Fe-2S] vas-kén klaszterhez. A hidrogénkötés 290-ről 540 mV-ra növeli a vas-kén klaszter redoxpotenciálját, és gátolja a Riske fehérje citoplazmatikus doménjének mozgását [1] .