A biokémiában az affinitás (a kötési affinitás is) a molekulák más molekulákhoz való kötődési hajlamának mértéke, például fehérje - ligandum kölcsönhatásban a kötőpartnerek között : minél nagyobb az affinitás, annál nagyobb a asszociációs állandó Ka (más néven a kötési állandó).
Jelenleg azonban az asszociációs állandó helyett az inverz mértéket, a K d disszociációs állandót alkalmazzák : minél nagyobb a fehérje affinitása ligandumához, annál kisebb a komplex disszociációs állandója. Az enzim-szubsztrát komplex képződésének/hasításának példáján [ES].
A tömeghatás törvénye szerinti definíciók vagy a kinetikai állandók (k sebességi állandók) itt találhatók:
asszociációs állandó (kötési állandó) | ||
disszociációs állandó | . |
Az enzimkinetikában a Km -t , a Michaelis - állandót néha egy enzim szubsztráthoz való affinitásának mértékére használják. A gyakorlatban ennek van bizonyos joga, de elméletileg szigorúan meg kell különböztetni az ES komplex K d disszociációs állandóját és a Michaelis állandót. Briggs és Haldane szerint a Michaelis-állandó a k 2 változások számától is függ, és a következőképpen számítható ki:
.K m -ből K d -be való származtatás csak akkor lehetséges . Ez a feltevés nem minden esetben megfelelő, de eredetileg Leonor Michaelis és Maud Menten tette a Michaelis-Menten egyenlet levezetésére .
Az affinitás ligandumkötési vizsgálattal határozható meg .