Pajzsmirigyhormon receptor

A pajzsmirigyhormon-receptorok [1]  a nukleáris receptorok egy fajtája, amelyek pajzsmirigyhormonok jelenlétében aktiválódnak . [2]

Funkciók

A pajzsmirigy receptor fő funkciói az anyagcsere szintjének szabályozása [3] [4] és a szervezet fejlődése. [5]

A pajzsmirigyhormonok szabályozzák a szövetek differenciálódását, a fehérje-, szénhidrát- és lipidanyagcserét, a víz- és elektrolit-anyagcserét, a központi idegrendszer tevékenységét, az emésztőrendszert, a vérképzést , a szív- és érrendszer működését, beleértve a pulzusszámot (HR), a vitaminszükségletet, a a szervezet fertőzésekkel és másokkal szembeni ellenálló képessége [6]

Hatásmechanizmus

A pajzsmirigyhormon receptor a genetikai apparátusra hatva szabályozza a génexpressziót . Pajzsmirigyhormonok hiányában a receptor egy hormonválaszelemhez (HRE) kötődik, amely a DNS-promoterben található specifikus szekvencia, és egy korepresszor elnyomja . Amikor a pajzsmirigyhormon kötődik, a receptor konformációja megváltozik, ennek eredményeként a korepresszor kiszorul a receptor/DNS komplexből, és koaktivátor fehérjék váltják fel . A DNS/TR/koaktivátor komplex aktiválja a géntranszkripciót, ami mRNS, majd fehérje szintézisét eredményezi. Ez változásokat okoz a sejt munkájában vagy differenciálódásában.

Receptortípusok

A pajzsmirigyhormon-receptornak három változata létezik: TR-α1, TR-β1 és TR-β2. Ezek a receptorok a TR-α2-vel ellentétben képesek megkötni a pajzsmirigyhormonokat. Két TR-α splicing variánst kódol a THRA gén, és két TR-β splicing variánst kódol a THRB gén: [2]

• A TR-α1 izoforma széles körben expresszálódik, különösen a váz- és szívizmokban.
• A TR-α2 izoforma a vírus onkogénjének, a c-erb-A-nak a homológja, ez az izoforma is széles körben expresszálódik, de ez a receptor nem képes a pajzsmirigyhormon megkötésére.
• A TR-β1 izoforma túlnyomórészt az agyban, a májban és a vesében expresszálódik.
• A TR-β2 izoforma expressziója elsősorban a hipotalamuszra és az agyalapi mirigyre korlátozódik .

Jegyzetek

1. ↑ Spurr NK, Solomon E., Jansson M., Sheer D., Goodfellow PN, Bodmer WF, Vennstrom B. Az erbA és B onkogén humán homológjainak kromoszómális lokalizációja  // EMBO  J. : folyóirat. - 1984. - 1. évf. 3 , sz. 1 . - 159-163 . o . — PMID 6323162 .
2. ↑ 1 2 Flamant F., Baxter JD, Forrest D., Refetoff S., Samuels H., Scanlan TS, Vennstrom B., Samarut J. International Union of Pharmacology. LIX. A nukleáris receptor szupercsalád farmakológiája és osztályozása: pajzsmirigyhormon receptorok   // Pharmacol Rev. : folyóirat. - 2006. - 20. évf. 58 , sz. 4 . - P. 705-711 . - doi : 10.1124/pr.58.4.3 . — PMID 17132849 .
3. ↑ Yen PM A pajzsmirigyhormonok működésének élettani és molekuláris alapja  //  Physiol Rev : folyóirat. - 2001. - 20. évf. 81 , sz. 3 . - P. 1097-1142 . — PMID 11427693 .
4. ↑ Harvey CB, Williams GR A pajzsmirigyhormonok hatásmechanizmusa  (Eng.)  // Pajzsmirigy (folyóirat) : folyóirat. - 2002. - 20. évf. 12 , sz. 6 . - P. 441-446 . - doi : 10.1089/105072502760143791 . — PMID 12165104 .
5. ↑ Brent GA A pajzsmirigyhormon szövetspecifikus hatásai: betekintések állatmodellekből  //  Rev Endocr Metab Disord: folyóirat. - 2000. - Vol. 1 , sz. 1-2 . - P. 27-33 . - doi : 10.1023/A:1010056202122 . — PMID 11704989 .
6. ↑ T. T. Berezov, B. F. Korovkin Biológiai kémia: Tankönyv – 3. kiadás, átdolgozott. és add. - M .: Orvostudomány, 1998. - 704 p.