Miosztatin

Az oldal jelenlegi verzióját még nem ellenőrizték tapasztalt közreműködők, és jelentősen eltérhet a 2019. július 13-án felülvizsgált verziótól ; az ellenőrzések 2 szerkesztést igényelnek .
Miosztatin
Azonosítók
Szimbólumok növekedési/differenciálódási faktor 8MSTN
Külső azonosítók GeneCards:
ortológusok
Fajták Emberi Egér
Entrez

n/a

n/a

Együttes

n/a

n/a

UniProt

n/a

n/a

RefSeq (mRNS)

n/a

n/a

RefSeq (fehérje)

n/a

n/a

Locus (UCSC) n/a n/a
PubMed Keresés n/a
Szerkesztés (ember)

A miosztatin (más néven növekedési és differenciációs faktor 8 ) egy olyan fehérje , amely gátolja az izomszövet növekedését és differenciálódását. Az állatok izomzatában képződik, majd a vérbe kerül, és az ACVR2B receptorokhoz (II-es típusú aktivin receptor) kötődik az izmokra. Emberben a miosztatint az MSTN gén kódolja.

Állatkísérletek azt mutatják, hogy a miosztatin hatásának blokkolása a zsírszegény izomtömeg jelentős növekedéséhez vezet, a zsírszövet szinte teljes hiánya mellett.

Felfedezés

A miosztatint kódoló gént Alexandra McParron és C-Jean Lin genetikusok fedezték fel 1997-ben. Egy nem működő miosztatin gént tartalmazó tiszta egérvonal megszerzésével bebizonyították, hogy a miosztatin gén hiánya jelentős izomtömeg növekedést okoz. Hasonló genetikai anomáliák előfordulnak egyes húsmarhafajtáknál, és ismertek a kis angol agárnál és az embereknél is.

Mutációk

A miosztatin a mozgáshoz használt izmokban (vázizmokban) aktív a születés előtt és után. Ez általában korlátozza az izomnövekedést, biztosítva, hogy az izmok ne váljanak túl nagyra. A miosztatin termelését csökkentő mutációk az izomszövet túlzott növekedéséhez vezetnek. Azok az emberek, akiknél az MSTN gén mindkét másolata mutációt mutat (homozigóták), jelentősen megnövelték az izomtömeget és -erőt. Az MSTN gén egy példányában mutációval rendelkező emberek (heterozigóták) szintén megnövekedett izomtömeggel rendelkeznek, de kisebb mértékben.

2004 -ben Németországban fedeztek fel egy fiút, akinek a gén mindkét kópiája mutációt mutatott [1] . Sokkal erősebb volt társainál. Édesanyjának mutációja van a gén egyik példányában. Egy 2005-ben született amerikai fiú, Liam Hoekstra [2] hasonló klinikai képpel rendelkezik, de az ok más: szervezete normális mennyiségű miosztatint termel, de mivel izomzata fejlettebb, mint társaié, orvosa úgy véli, izomsejtjei érzéketlenek a miosztatinra a miosztatin receptorok hibája miatt.

Biokémia

A humán miosztatin két azonos alegységből áll, amelyek mindegyike 109 aminosavból áll. Teljes molekulatömege 25 kDa . A fehérjét inaktív formában szintetizálják. A fehérje aktiválása érdekében a proteáz lehasítja az NH 2 terminálist.

Klinikai vizsgálat

A miosztatinnal kapcsolatos további kutatások új kezelési módok felfedezéséhez vezethetnek az izomdisztrófia kezelésére. Továbbra sem világos azonban, hogy az izomdisztrófia miosztatin-gátlókkal történő hosszú távú kezelése előnyös-e, mivel az izom-őssejtek kimerülése ronthatja a betegség lefolyását a későbbi szakaszokban. [3]

A brojlercsirkéknél bebizonyosodott, hogy kreatin bevétele esetén a miosztatin szintje csökken. [négy]

Jegyzetek

  1. ↑ Myostatin Mutation Associated with Gross Muscle Hypertrophia in a Child Archiválva : 2016. március 9., a Wayback Machine / N Engl J Med 2004;350:2682-8 PMID  15215484
  2. ↑ Associated Press (2007-05-30). " CTV.ca | A ritka állapot rendkívüli erőt ad a kisgyermeknek . Archiválva : 2015. május 14., a Wayback Machine -nél . CTVglobemedia.
  3. ↑ Duchenne (–Griesinger) (progresszív) izomdisztrófia | Szaratov neurológiai portál . Letöltve: 2016. június 24. Az eredetiből archiválva : 2016. augusztus 13..
  4. ↑ Chen, J.; Wang, M.; Kong, Y.; Ma, H.; Zou, S. Az új vegyületek kreatin és piruvateon lipid és fehérje metabolizmusának összehasonlítása brojlercsirkékben  //  Animal : Journal. - 2011. - 20. évf. 5 , sz. 7 . - P. 1082-1089 . - doi : 10.1017/S1751731111000085 . — PMID 22440103 .

Linkek