Mátrix metalloproteináz

A mátrix metalloproteinázok (MMP-k) az extracelluláris cink-függő endopeptidázok családja, amelyek képesek minden típusú extracelluláris mátrix fehérjét lebontani . Szerepet játszik a szövetek átalakulásában, az angiogenezisben , a sejtproliferációban, a migrációban és a differenciálódásban, az apoptózisban , a tumornövekedés gátlásában. Részt vesz a membránreceptorok hasításában, az apoptotikus ligandumok, például a FAS felszabadításában, valamint a kemokinek és citokinek aktiválásában és dezaktiválásában . [egy]

Az MMP-ket először gerinceseknél írták le 1962 -ben , majd később gerinctelenekben és növényekben is megtalálták. A fő különbségek az MMP - k és más endopeptidázok között a fémionoktól való függésük és az extracelluláris mátrix struktúráinak tönkretétele.

Gének

Gén Név Lokalizáció Leírás
MMP1 Intersticiális kollagenáz titkosított
MMP2 Zselatináz-A, 72 kDa -zselatináz titkosított
MMP3 Stromelysin 1 titkosított
MMP7 Matrelisin, SZIVATTYÚ 1 titkosított
MMP8 Neutrophil kollagenáz titkosított
MMP9 Zselatináz-B, 92 kDa zselatináz titkosított jelentős szerepet játszhat az extracelluláris mátrix lokális proteolízisében és a leukociták migrációjában. Részt vehet az osteoclasticus csontreszorpcióban. A IV és V típusú kollagént nagy C-terminális és kisebb N-terminális fragmensekre hasítja. Lebontja a fibronektint, de nem a laminint. 
MMP10 Stromelysin 2 titkosított
MMP11 Stromelysin 3 titkosított Az MMP-11 közelebbi rokonságban áll az MT-MMP-vel, konvertázok aktiválják, és általában a konvertáz által aktivált MMP-kkel együtt választják ki.
MMP12 Makrofág fém elasztáz titkosított
MMP13 Kollagenáz 3 titkosított
MMP14 MT1-MMP membránhoz kapcsolódó típusú transzmembrán MMP
MMP15 MT2-MMP membránhoz kapcsolódó típusú transzmembrán MMP
MMP16 MT3-MMP membránhoz kapcsolódó típusú transzmembrán MMP
MMP17 MT4-MMP membránhoz kapcsolódó glikozil-foszfatidil-inozitol -csatlakozva
MMP18 Kollagenáz 4, xcol4, xenopus- kollagenáz - Nem találtak emberi ortológust
MMP19 RASI-1, néha stromelysin-4 is -
MMP20 Enalizin titkosított
MMP21 X-MMP titkosított
MMP23A CA-MMP membránhoz kapcsolódó típusú transzmembrán cisztein tömb
MMP23B - membránhoz kapcsolódó típusú transzmembrán cisztein tömb
MMP24 MT5-MMP membránhoz kapcsolódó típusú transzmembrán MMP
MMP25 MT6-MMP membránhoz kapcsolódó glikozil-foszfatidil-inozitol -csatlakozva
MMP26 Matrilysin-2, endometriáz -
MMP27 MMP-22, C-MMP -
MMP28 Epilysin titkosított 2001-ben fedezték fel, nevét az emberi keratinocitákban történt felfedezéséről kapta. Más MMP-kkel ellentétben ez az enzim számos szövetben konstitutívan expresszálódik. A treonin helyettesíti a prolint a cisztein-kapcsolójában (PRCGVTD). [2]

Lásd még

Jegyzetek

  1. ↑ Van Lint P., Libert C. A kemokin és citokin feldolgozása mátrix metalloproteinázokkal és hatása a leukociták migrációjára és gyulladására  // J. Leukoc  . Biol. : folyóirat. - 2007. - December ( 82. évf. , 6. sz.). - P. 1375-1381 . - doi : 10.1189/jlb.0607338 . — PMID 17709402 .  (nem elérhető link)
  2. ↑ Lohi J., Wilson CL, Roby JD, Parks W.C. Az epilizin, egy új humán mátrix metalloproteináz (MMP-28), amely a herében és a keratinocitákban expresszálódik, és válaszként a sérülésekre. (angol)  // J Biol Chem  : folyóirat. - 2001. - Vol. 276. sz . 13 . - P. 10134-10144 . - doi : 10.1074/jbc.M001599200 . — PMID 11121398 .

Linkek