Mátrix metalloproteináz 2
Mátrix metalloproteináz 2 |
---|
Az EKT az 1ck7 alapján készült. |
EKT |
Ortológus keresés: PDBe , RCSB
|
1CK7 , 1CXW , 1EAK , 1GEN , 1GXD , 1HOV , 1J7M , 1KS0 , 1QIB , 1RTG , 3AYU |
|
|
|
Szimbólum | MMP2 ; CLG4; CLG4A; MMP II; MONA; TBE-1 |
---|
Külső azonosítók | OMIM: 120360 MGI : 97009 Homologén : 3329 ChEMBL : 333 GeneCards : MMP2 gén |
---|
EK szám | 3.4.24.24 |
---|
|
|
|
Több információ |
|
Kilátás | Emberi | Egér | |
---|
Entrez | 4313 | 17390 | |
---|
Együttes | ENSG00000087245 | ENSMUSG00000031740 | |
---|
UniProt | P08253 | P33434 | |
---|
RefSeq (mRNS) | NM_001127891 | NM_008610 | |
---|
RefSeq (fehérje) | NP_001121363 | NP_032636 | |
---|
Locus (UCSC) | Chr 16: 55,42 – 55,54 Mb | Chr 8: 92,83 – 92,85 Mb | |
---|
Keresés a PubMedben | [egy] | [2] | |
A mátrix metalloproteináz 2 (MMP2, MMP-2; zselatináz A) a humán extracelluláris mátrix proteinázok egyike, amelyet a 16. kromoszómán található MMP2 gén kódol .
Az MMP2 kifejezetten aktív a kollagén IV -re, amely az alapmembránok egyik fő összetevője .
Klinikai jelentősége
Az MMP2 gén mutációi a Torg-Winchester szindrómával ( OMIM 259600 ) kapcsolódnak. [egy]
Az MMP2 emelkedett szintjéről számoltak be néhány, de nem minden [2] szaruhártya-vizsgálatban keratoconusban . Ebben a betegségben a mátrix metalloproteinázok és azok inhibitorai közötti egyensúlyhiány feltételezhető . Egy vizsgálatban a keratoconusos betegek stromális keratocitái fokozott MMP2 szekréciót mutattak a TIMP megfelelő növekedése nélkül . [3]
Fehérje kölcsönhatások
Leírták az MMP2 azon képességét, hogy kölcsönhatásba léphessen a THBS2 -vel , [4] TIMP2 -vel , [5] [6] [7] [8] trombospondin 1 -gyel , [4] CCL7 -tel [9] és TIMP4-gyel . [7] [8]
Lásd még
Jegyzetek
- ↑ Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S. et al. Új homozigóta MMP2 mutáció egy Winchester- szindrómás családban // Genetika : folyóirat. – Amerikai Genetikai Társaság, 2006. - 20. évf. 69 , sz. 3 . - 271-276 . o . - doi : 10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x . — PMID 16542393 .
- ↑ Kollagenolitikus proteinázok keratoconusban. Mackiewicz Z, Määttä M, Stenman M, Konttinen L, Tervo T, Konttinen YT. Szaruhártya. 2006. június;25(5):603-10. Erratum in: Cornea. 2006 jún. 25(6):760. PMID 16783151
- ↑ Keratoconus: mátrix metalloproteináz-2 aktiváció és TIMP moduláció. Smith VA, Matthews FJ, Majid MA, Cook SD. Biochim Biophys Acta. 2006. április;1762(4):431-9. Epub 2006. február 17. PMID 16516444
- ↑ 1 2 Bein, K; Simons M. Az 1-es típusú trombospondin ismétlődései kölcsönhatásba lépnek a mátrix metalloproteinázzal 2. A metalloproteináz aktivitás szabályozása // J. Biol. Chem. : folyóirat. – EGYESÜLT ÁLLAMOK, 2000 . – október ( 275. évf. , 41. sz.). - P. 32167-32173 . — ISSN 0021-9258 . - doi : 10.1074/jbc.M003834200 . — PMID 10900205 .
- ↑ Morgunova, Jekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Strukturális betekintés a látens mátrix metalloproteináz 2 komplex képződésébe a metalloproteináz 2 szöveti inhibitorával (angol) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : folyóirat. – Egyesült Államok, 2002 . - Május ( 99. köt. , 11. sz.). - P. 7414-7419 . — ISSN 0027-8424 . - doi : 10.1073/pnas.102185399 . — PMID 12032297 .
- ↑ Összességében CM; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interakciók a zselatináz A.TIMP-2.MT1-MMP aktivációs komplexben. Az 1-es típusú membrán mátrix metalloproteináz 44 kDa-os formájának ektodoménje nem modulálja a zselatináz A aktiválását // J. Biol. Chem. : folyóirat. – EGYESÜLT ÁLLAMOK, 2000 . —December ( 275. köt. , 50. sz.). - P. 39497-39506 . — ISSN 0021-9258 . - doi : 10.1074/jbc.M005932200 . — PMID 10991943 .
- ↑ 12 Bigg, H.F .; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. A metalloproteinases-4 (TIMP-4) szöveti inhibitorának specifikus, nagy affinitású kötődése a humán zselatináz A COOH-terminális hemopexin-szerű doménjéhez. TIMP A -4 a TIMP-2-hez hasonló módon köti a progelatináz A-t és a COOH-terminális domént // J. Biol. Chem. : folyóirat. – EGYESÜLT ÁLLAMOK, 1997 . - június ( 272. évf . , 24. sz.). - P. 15496-15500 . — ISSN 0021-9258 . — PMID 9182583 .
- ↑ 1 2 Kai, Heidi ST; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Egy új rekombináns mioglobin fúziós fehérje expressziós rendszer alkalmazása a metalloproteináz (TIMP)-4 és TIMP-2 szöveti inhibitorának jellemzésére C-terminális domén és farok mutagenezissel. A savas maradékok jelentősége az MMP-2 hemopexin C-domén megkötésében // J. Biol. Chem. : folyóirat. – Egyesült Államok, 2002 . —December ( 277. évf. , 50. sz.). - P. 48696-48707 . — ISSN 0021-9258 . - doi : 10.1074/jbc.M209177200 . — PMID 12374789 .
- ↑ McQuibban, G.A.; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 // Science : Journal. – EGYESÜLT ÁLLAMOK, 2000 . – augusztus ( 289. köt. , 5482. sz.). - P. 1202-1206 . — ISSN 0036-8075 . — PMID 10947989 .