Peptid kötés

Az oldal jelenlegi verzióját még nem ellenőrizték tapasztalt közreműködők, és jelentősen eltérhet a 2018. május 21-én felülvizsgált verziótól ; az ellenőrzések 4 szerkesztést igényelnek .

A peptidkötés  az amidkötés egy fajtája, amely fehérjék és peptidek képződése során jön létre az egyik aminosav α-aminocsoportjának (-NH 2 ) és az α-karboxilcsoportnak (-COOH) való kölcsönhatása következtében. egy másik aminosav.

Két aminosav (1) és (2) dipeptidet (két aminosavból álló láncot) és vízmolekulát alkot. Ugyanezen séma szerint a riboszóma hosszabb aminosavláncokat is generál: polipeptideket és fehérjéket . A különböző aminosavak, amelyek egy fehérje "építőkövei", különböznek az R gyökben .

A peptidkötés tulajdonságai

Mint minden amid esetében, a peptidkötésben a kanonikus szerkezetek rezonanciája miatt a karbonilcsoport szénatomja és a nitrogénatom közötti CN kötés részben kettős jellegű:

Ez különösen a hosszának 1,33 angströmre való csökkenésében nyilvánul meg :

Ez a következő tulajdonságokat eredményezi:

A polipeptidek konformációja

A φ és ψ szögek eltérő értéket vehetnek fel, és egy polipeptid lánc lehetséges térbeli konfigurációinak száma végtelen lehet. Valós körülmények között azonban számos konfiguráció nem valósul meg térbeli nehézségek miatt.

A sztérikusan megengedett φ és ψ szögeken belül a peptidlánc legvalószínűbb konfigurációja olyan, hogy a rendszer potenciális energiája minimális. A potenciális energia növekedése a polipeptidláncon belüli atomok és atomcsoportok közötti számos kölcsönhatás eredményeként következik be (nem kovalens kölcsönhatás, dipólus kölcsönhatás, torziós potenciál).

Az atomok középpontjai között van egy bizonyos minimális távolság, amelynél további konvergenciájuk lehetetlen. Ezeket a távolságokat főként a krisztallográfia adataiból becsüljük [1] .

A biuret reakciót fehérjék és peptidek kimutatására és oldatban való mennyiségi meghatározására használják .

Jegyzetek

  1. Polipeptidlánc konfigurációk sztereokémiája  //  Journal of Molecular Biology. — 1963-07-01. — Vol. 7 , iss. 1 . — P. 95–99 . — ISSN 0022-2836 . - doi : 10.1016/S0022-2836(63)80023-6 . Archiválva az eredetiből 2021. augusztus 13-án.