A kadherinek a sejtadhéziós molekulák fő osztálya , amelyek kalciumfüggő homofil kapcsolatot biztosítanak a sejtek között a test sűrű szöveteiben. A kadherinek amellett, hogy részt vesznek a sejtek egymás közötti mechanikai összekapcsolásában, fontosak a szervezet fejlődésében [1] , a sejtrétegek és sejtcsoportok kialakításában, a sejtek egymás általi felismerésében és a jelátvitelben. A klasszikus kadherinek az elsők, amelyeket külön altípusként azonosítottak. A klasszikus kadherinek olyan adhéziós molekulákat kódoló gének nagy családjába tartoznak, mint a dezmoszomális kadherin, T-cadherin [2] . Szerkezetileg a klasszikus cadherin egy transzmembrán fehérje , amely párhuzamos dimer formájában létezik .
| altípus | példa |
|---|---|
| klasszikus kadherinek | I. típus: E-cadherin , N-cadherin , P-cadherin, R-kadherin, M-kadherin
II. típus: VE-cadherin , K-cadherin, CDH7, CDH8, T1-kadherin, T2-kadherin, OB-kadherin, CDH12, CDH18, CDH19, CDH20, CDH22, CDH24 |
| desmoszomális kadherinek | desmocollin, desmoglein |
| atipikus kadherinek | T-kadherin, LI-kadherin |
| protokadherin | PCDHA4, PCDH1, PCDH8et al. |
| cadherin-asszociált jelátviteli fehérjék | ZSÍR, Flamingó |
A klasszikus kadherinek szerkezetében két rész különböztethető meg - extracelluláris és citoplazmatikus.
A klasszikus kadherineket két típusra osztják - I. és II. Mindkét típus extracelluláris része öt ismétlődő doménből áll, amelyeket EC-1-5-nek jelölünk, attól függően, hogy a domén milyen távolságban van az N-terminálistól. Az EC-1 domén (a sejttől a lehető legtávolabb lévő ismétlődő domén) felelős a kontaktusok kialakulásának specifitásáért, vagyis a sejtek csak azonos kadherint expresszáló sejtekkel tudnak érintkezni ( Zonula adherens ) [3 ] [4] [5] , azonban bizonyos esetekben a klasszikus kadherinek heterofil érintkezése is lehetséges [6] [7] [8] . A sejtek közötti kontaktusok kialakulásának sajátossága nagyon fontos a szervezet fejlődése szempontjából, különösen a sejtekből történő szövetképzés szempontjából. Más EC domének kölcsönhatásba léphetnek különböző partnerekkel, így egyedülálló funkcionalitást biztosítanak a kadherineknek. Például az EC4 domén kölcsönhatásba léphet a fibroblaszt növekedési faktor receptorral (FGFR) [9] .
A kadherinek citoplazmatikus része konzervált. Mindegyik altípusnak megvan a maga szerkezete. A fehérje citoplazmatikus része a béta- kateninhez (placoglobin) és a p120 fehérjéhez kapcsolódik, amely stabilizálja a kadherint a sejtfelszínen [10] . A béta-katenin köti össze a kadherin citoplazmatikus részét az alfa-kateninnel [11] . Ez utóbbi a citoplazmatikus váz aktinjához kapcsolódik [12] . Ezek a fehérjék stabil cadherin-catenin komplexet alkotnak. Néhány más fehérje is kapcsolódik ehhez a komplexhez, amelyek szerepét még nem vizsgálták kellőképpen.
A kadherinek fontosak mind az egyszerű, mind az összetett szervezetek számára. A gerincesek, rovarok és fonálférgek mellett a kadherinek megtalálhatók az egysejtű szervezetekben is, például a choanoflaggellates [13] , az eukarióta szervezetekben, például a hidrákban [14] , a szivacsokban , például az Oscarella carmelában.[15] .