A Translocon [2] egy nagy fehérjecsatorna komplex, amely biztosítja a fehérjék lipidmembránon történő transzportját [3] . Az eukarióták vonatkozásában ezt a kifejezést olyan fehérjekomplexre használjuk, amely a szintetizált polipeptideket a megfelelő jellel az endoplazmatikus retikulumba (ER) szállítja a citoszolból . Hasonló eljárást alkalmaznak éretlen fehérjék membránba történő beillesztésére. Prokariótákban egy hasonló fehérjekomplex szállítja a polipeptideket a plazmamembránon keresztül, vagy inszertál membránfehérjéket a lipid kettős rétegbe [4] . Egyes patogén baktériumok transzlokonokat hozhatnak létre a gazdaszervezet membránján, lehetővé téve számukra, hogy virulencia faktoraikat közvetlenül a célsejtekhez szállítsák [5] .
A bakteriális transzlokon egy trimer SecYEG fehérje komplex, amelyet három alegység alkot: SecY, SecE és SecG. Röntgen-diffrakciós analízis segítségével sikerült a homológ komplex felépítését az archaeában [6] . Hosszú ideig viták folytak arról, hogy ez a fehérje képes-e oligomereket képezni a sejtben. A tudósok azonban mostanában hajlanak a monomer forma létezésére [7] .
A transzlokon Sec fehérjékből épül fel [8] .
A transzlokon komplex több nagy fehérjekomplexből áll. A központi elem maga a transzlokon csatorna, a Sec61 fehérje heterotrimerje . További komponensek közé tartozik az oligoszacharil transzferáz komplex , a TRAP komplex és a TRAM membránfehérje. Ami a fennmaradó komponenseket illeti, mint például a szignálszekvenciát leválasztó peptidáz és az SRP részecskereceptor, nem ismert, hogy ezek milyen erősen kötődnek a komplexhez, és meddig tart ez a kapcsolat.
A riboszómán szintetizált fehérjét az SRP részecske ismeri fel, amely 7S RNS-ből és 6 különböző polipeptid láncból áll. Az SRP részecske a riboszómához kötődik, ami leállítja a fehérje transzlációját . Az SRP részecske ezután kötődik integrált receptorához, amely az ER felületén található. A fehérjefelismerést egy speciális, hidrofób aminosavban gazdag N-terminális szignálszekvencia végzi .
Az SRP részecske disszociál, és a transzláció a transzlokon csatornán keresztül folytatódik az ER belső üregébe. Így a szintetizált fehérje szintézise során, azaz kotranszlációs úton halad át az ER membránon . Az újonnan szintetizált polipeptid lineáris peptidmolekulaként halad át a csatornán. A transzlokáció befejezése után a szignálpeptidet egy speciális peptidáz levágja.
A fő funkciója mellett a transzlokon képes integrált fehérjéket integrálni az ER membránba, miközben megtartja azok helyes orientációját. Ennek a folyamatnak a mechanizmusa nem teljesen tisztázott, de ismert, hogy a transzlokon egy speciális stopszekvenciát ismer fel a hidrofób maradékokból, amelyek a fehérje transzmembrán doménjévé válnak.
A transzlokonok a sérült fehérjéket az ER belsejéből visszahelyezhetik a citoplazmába. Visszatérve a citoszolhoz, a fehérjék a 26S proteaszómában lebomlanak. Ezt a folyamatot ER-hez kapcsolódó fehérjedegradációnak nevezik . Az ilyen retrotranszlokon valódi természete még mindig rejtély.
Kezdetben az volt a hiedelem, hogy a Sec61 fehérje felelős a retrográd transzportért. Egy ilyen hipotézis azt sugallta, hogy a Sec61-en keresztüli transzport kétirányú lehet [9] . A Sec61 szerkezetének vizsgálata azonban nem erősítette meg ezt a hipotézist, és több különböző fehérjét javasoltak erre a szerepre [10] .