Korlátozó-módosító rendszer

A restrikciós-módosító rendszer  baktériumok enzimatikus rendszere , amely elpusztítja a sejtbe bejutott idegen DNS -t . Fő feladata, hogy megvédje a sejtet az idegen genetikai anyagoktól, például bakteriofágoktól és plazmidoktól . A rendszer összetevőit kétféle aktivitás jellemzi - a metiltranszferáz (metiláz) és az endonukleáz . Mindegyik fehérje és egy fehérje, amely mindkét funkciót egyesíti , felelős lehet mindegyikért . [egy]

A restrikciós-módosító rendszer (SR-M) a DNS bizonyos nukleotidszekvenciáira specifikus, amelyeket restrikciós helyeknek neveznek . Ha a szekvenciában bizonyos nukleotidok nem metiláltak , a restrikciós endonukleáz kettős szálú törést vezet be a DNS-be (gyakran több nukleotid eltolódásával a szálak között), miközben a DNS-molekula biológiai szerepe megsérül. Abban az esetben, ha csak az egyik DNS-szál metilálódik, nem történik hasítás, hanem a metiltranszferáz metilcsoportokat ad a második szál nukleotidjaihoz. Az SR-M ezen specifitása lehetővé teszi a baktériumok számára, hogy szelektíven hasítsák az idegen DNS-t anélkül, hogy a sajátjukat befolyásolnák. Normális esetben a baktériumsejtben lévő összes DNS vagy teljesen metilált, vagy csak egy szál mentén (közvetlenül a replikáció után ) teljesen metilált. Ezzel szemben az idegen DNS nem metilálódik, és hidrolízisen megy keresztül. [egy]

Felfedezési előzmények

A restrikciós-módosító rendszereket a host-controlled restrikciónak nevezett jelenség molekuláris mechanizmusainak tanulmányozása eredményeként fedezték fel .  A jelenség lényege abban rejlik, hogy az egyik baktériumtörzs sejtjéből izolált bakteriofágok nagyon rosszul szaporodnak a másikban. A második törzsből izolált vírusrészecskékkel fertőzve az első sejtjei ismét a fágszaporodás visszaszorítását tapasztalják, míg a második törzsben normálisan szaporodnak. Így a baktériumokban a bakteriofágok szaporodását elnyomó rendszer figyelhető meg. Azok a vírusok, amelyeknek mégis sikerült legyőzniük, ellenállnak ennek a rendszernek. S. Luria és ML Human 1952 -es cikkükben [2] ezt írta:

Egyes fágok és gazdabaktériumaik bizonyos mutánsai közötti kapcsolatot elemezve új jelenséggel találkoztunk: a vírus replikációja során a gazdaszervezet genotípusa befolyásolja az új vírusok fenotípusát . A fenotípusos változások gátolják a vírus replikációs képességét bizonyos törzsekben. Ez egy nem állandó változás, egy megfelelő gazdaszervezetben történő sikeres szaporodási ciklus visszaadja a vírust az eredeti formájába.

Eredeti szöveg  (angol)[ showelrejt] Egyes fágok és bakteriális gazdáik bizonyos mutánsai közötti kapcsolat elemzése során új helyzettel találkoztunk: a vírus szaporodó gazdaszervezet genotípusa befolyásolja az új vírus fenotípusát. A fenotípusos változás bizonyos gazdaszervezetekben elnyomja a vírus szaporodási képességét, míg másokban nem. Átmeneti változásról van szó, abban az értelemben, hogy egy megfelelő gazdaszervezetben a növekedés egy ciklusa visszaadja a vírust az eredeti formájába.

Ezt követően kimutatták, hogy a különböző törzsekből izolált bakteriofágok genotípusa azonos, de a DNS-metiláció eltérő mintázatú, ami megfelel a törzs CP-M specifitásának. [3]

1978-ban Werner Arber , Daniel Nathans és Hamilton Smith fiziológiai és orvosi Nobel-díjat kapott " a restrikciós enzimek felfedezéséért és a molekuláris genetikában való alkalmazásukért".

Nómenklatúra

A CP-M enzimeket Smith és Nathans 1973-ban javasolt rendszere szerint nevezték el . [4] Az enzim neve hárombetűs betűszóval kezdődik , amelyben az első betű megegyezik a nemzetség nevének első betűjével, a többi pedig annak a fajnak az első két betűje , amelyben az enzim megtalálható. . A betűszót dőlt betűvel írják. További betűk egy adott törzs vagy szerotípus megjelölésére szolgálnak . A római számokat abban a sorrendben adjuk meg, ahogyan az adott típusú enzimek megtalálhatók egy adott szervezetben. A további betűk és számok nincsenek dőlt betűvel szedve. Például:

A nyomtatott forrásokban jelentős eltérések mutatkoznak ugyanazon enzimek nevének írásmódjában (a dőlt betűk és a szóközök megléte tekintetében). 2003-ban tudósok nagy csoportja javasolta a restrisztázok és metiltranszferázok osztályozásának és nómenklatúrájának rendszerezését. [5] Különösen javasolt a dőlt betű használatának elhagyása, a teljes név szóközök nélkül írandó. Javasoljuk, hogy kerüljük a „restrikciós enzim” és „metiláz” elnevezéseket, helyettük „restrikciós endonukleázt” és „metiltranszferázt” használjunk; az enzimaktivitás típusát az R (endonukleáz) és M (metiltranszferáz) betűk jelzik az M.EcoRI és R.EcoRI mozaikszó előtt.

Enzimatikus aktivitás

Endonukleáz

A restrikciós endonukleázok mindkét DNS-szálban törést okoznak, és két részre osztják azt. A DNS-vágás sajátosságaitól függően olyan termékek keletkeznek, amelyek végszerkezete eltérő (lásd az ábrát).

Metiltranszferáz

A restrikciós-módosító metiltranszferázok metilcsoportokat adnak a DNS-nukleotid-maradékok nitrogéntartalmú bázisaihoz. A metilezés az adenin N5 és N6, a citozin N4 és C5 pozícióiban mehet végbe . A DNS-metiltranszferázok metilcsoportjainak egyetlen donora az S-adenozin-L-metionin . A legtöbb esetben a félig metilált DNS-nek csak a második szála metilálódik, míg a teljesen metilálatlan DNS hasad a CP-M endonukleáz aktivitása miatt.

Minden CP-M kofaktorként Mg 2+ -t igényel. Az első és harmadik típusú SR-M- nek ATP -re van szüksége, a negyediknek pedig GTP -ben . Az S-adenozil-metionin nemcsak metilcsoportok donoraként, hanem alloszterikus szabályozóként is szolgálhat.

Osztályozás

Jelenleg az alegység szerkezete, a szubsztrátspecifitás, az enzim kofaktorigénye és a DNS hasítás jellege alapján [1] négyféle restrikciós-módosító rendszert különböztetnek meg. [5] [6]

I. típus

Az első típusú CRM-eket öt alegység alkotja, amelyek egészként működnek. Az alegységeket a Hsd rövidítéssel (host specificity determinant) és a funkciónak megfelelő betűvel jelöljük (M - DNS metiltranszferáz , R - restrikciós endonukleáz , S - szubsztrát felismerés ). Az első típusú CP-M két HsdM, két HsdR és egy HsdS komplexe. A HsdR felhasítja a foszfodiészter kötéseket a DNS-ben, és helikáz aktivitással rendelkezik. A HsdM a hatodik nitrogénatom (m6A) restrikciós helyein adenin -maradékok metilációját állítja elő. A HsdS bizonyos DNS-régiók felismerését biztosítja, meghatározva az SR-M specificitását. [7]

A nem metilált DNS-re hatva a nukleáz aktivitás dominál, a de novo metiláció rendkívül alacsony hatékonysággal hajtható végre, ami lehetővé teszi a bakteriofágok számára, hogy leküzdjék a CP-M hatását, és képesek legyenek egy új törzsben szaporodni (további részleteket lásd fent ).

A restrikciós hely aszimmetrikus, kétrészes szekvencia: a 3-5 specifikus nukleotidból álló 5'-szekvenciát 6-8 tetszőleges típusú nukleotid választja el a 4-5 bázispárból álló 3'-specifikus szekvenciától. A cél felismerése után az enzimkomplex a DNS-molekula mentén mozog, letekerve azt ( helikáz aktivitás), amíg akadályba nem ütközik (például egy másik fehérjével). Így a restrikciós helytől nagy tetszőleges távolságban (több ezer bázispár) egy törést vezetünk be. [7] A CP-M I-es típusú DNS hasításához ATP hidrolízisre van szükség . Ez annak a ténynek köszönhető, hogy energiára van szükség a DNS-molekula mentén történő mozgáshoz és a CP-M hely felismerése utáni letekercseléséhez. Az ATP-t az ún. A DEAD motor [7]  egy konzervált kétdoménes szerkezet, amely a helikázokra és néhány más fehérjére (például a Sec transzlokáz SecA molekuláris motorjára) jellemző. [nyolc]

Ez a típus négy családra (IA-D) oszlik a genetikai komplementáció, a DNS-hibridizáció és az immun-keresztreaktivitás ( antitestekkel való keresztreaktivitás ) alapján. [9]

II típusú

Az ilyen típusú restrikciós-módosító rendszerekben a metiltranszferáz és nukleáz aktivitást a legtöbb esetben független fehérjék biztosítják. Az endonukleázok a DNS-t szigorúan meghatározott helyeken hasítják a restrikciós helyen belül vagy annak közelében, ennek eredményeként a törési helyen lévő DNS-végeken 3'-hidroxil- és 5'-foszfátcsoportok vannak. Ezen jellemzők miatt az ilyen típusú endonukleázokat (különösen az IIP-t) széles körben használják a géntechnológiában . Az SR-M II működéséhez nincs szükség ATP-re vagy más energiaforrásokra. Az aktív nukleázok monomerként , homodimerként vagy homotetramerként létezhetnek (különböző rendszerek esetén). [5]

A metiltranszferázok általában monomerként működnek. A metilezés a citozin maradék negyedik (N) vagy ötödik (C) pozíciójában , vagy a hatodik (N) - adenin pozícióban történik (különböző rendszerek esetén minden egyes enzim szigorú specificitású). [5]

A II-es típusú SR-M-nek több alcsoportja van, egyes rendszerek egyszerre többhez is tartozhatnak. [5]

Egy felismert palindrom hossza a legtöbb esetben 4, 6 vagy 8 nukleotid. A hasítás a restrikciós helyen belül vagy közvetlenül szomszédos rögzített helyzetben történik. Ugyanakkor a különböző enzimek mind ragadós, mind tompa végek kialakulását okozzák.

III. típus

A III-as típusú SR-M-ek két alegységet (Res és Mod) tartalmaznak, amelyek endonukleáz és metiltranszferáz aktivitással rendelkező heterotetramerré (Res 2 Mod 2 ) [7] egyesülnek. A Res alegység helikáz aktivitással rendelkezik, és működéséhez ATP hidrolízisre van szüksége . [6] Az 1-es típusú CP-M-mel ellentétben a DNS-hidrolízishez két enzimkomplex kölcsönhatása szükséges. Két azonos restrikciós helyet ismernek fel ellentétes irányban. A helyek lehetnek metilálatlanok vagy egyszálú metiláltak. [7]

A Mod alegység a Res-től külön is működhet, metiltranszferázként (m6A) működik. Ugyanakkor a Res alegység nukleáz aktivitása csak akkor nyilvánul meg, ha komplexben van a Mod-dal. [5]

IV típus

A IV-es típusú SR-M-ek csak metilált, hidroximetilezett vagy glikozil-hidroximetilezett bázisokat tartalmazó módosított DNS-t hasítanak. A DNS hasítása a GTP hidrolízisét igényli . Az endonukleáz aktivitást egyetlen polipeptid biztosítja. A metiltranszferáz aktivitás hiányzik [10] . A nukleázaktivitást az S-adenozil-metionin alloszterikusan aktiválja . A restrikciós hely aszimmetrikus és két különálló részből áll. A DNS-vágás az egyik hely közelében történik. [6] [7]

Irodalom

  1. 1 2 3 Shchelkunov S. N. Géntechnológia: Tanulmányi útmutató. juttatás. — 2. kiadás, javítva. és további - Novoszibirszk: Sib. univ. kiadó, 2004. - 496, ISBN 5-94087-098-8
  2. Luria SE, Human ML Bakteriális vírusok nem örökletes, gazda által kiváltott variációja  (angol)  // Journal of Bacteriology  : folyóirat. - 1952. - október ( 64. kötet (4) ). - P. 557-569 . — PMID 12999684 .
  3. Arber W. , Dussoix D. Az Escherichia coli által termelt DNS gazdaspecifitása. I. A lambda bakteriofág gazdaszervezet által szabályozott módosítása. (angol)  // J Mol Biol  : folyóirat. - 1962. - július ( 5. köt. ). - P. 18-36 . — PMID 13862047 .
  4. Smith HO , Nathans D. Letter: Javasolt nómenklatúra a bakteriális gazdamódosító és restrikciós rendszerek és enzimeik számára. (angol)  // J Mol Biol.  : folyóirat. - 1973. - december ( 81. kötet (3) ). - P. 419-423 . — PMID 4588280 .
  5. 1 2 3 4 5 6 7 Roberts RJ , Belfort M. , Bestor T. , Bhagwat AS , Bickle TA , Bitinaite J. , Blumenthal RM , Degtyarev SKh , Dryden DT , Dybvig K. , Firman ES K. , Gromoportva K. RI , Halford SE , Hattman S. , Heitman J. , Hornby DP , Janulaitis A. , Jeltsch A. , Josephsen J. , Kiss A. , Klaenhammer TR , Kobayashi I. , Kong H. , Krüger DH , Lacks S. , Marinus MG , Miyahara M. , Morgan RD , Murray NE , Nagaraja V. , Piekarowicz A. , Pingoud A. , Raleigh E. , Rao DN , Reich N. , Repin VE , Selker EU , Shaw PC , Stein DC , Stoddard BL , Szybalski W. , Trautner TA , Van Etten JL , Vitor JM , Wilson GG , Xu SY. A restrikciós enzimek, DNS-metiltranszferázok, homeing endonukleázok és génjeik nómenklatúrája. (eng.)  // Nucleic Acids Res.  : folyóirat. - 2003. - április ( 31. kötet (7) ). - P. 1805-1812 . — PMID 12654995 .
  6. 1 2 3 Patrushev L. I. Mesterséges genetikai rendszerek. — M.: Nauka, 2004. ISBN 5-02-032893-6
  7. 1 2 3 4 5 6 Dryden DT , Murray NE , Rao DN. Nukleozid-trifoszfát-függő restrikciós enzimek. (fr.)  // Nucleic Acids Res.  :magazin. – 2001. 29. (18). — Vol. 29. (18) bekezdése alapján . - P. 3728-3741 . — PMID 11557806 .
  8. Papanikolau Y. , Papadovasilaki M. , Ravelli RB , McCarthy AA , Cusack S. , Economou A. , Petratos K. Structure of dimeric SecA, the Escherichia coli preprotein transzlokáz motor. (angol)  // J Mol Biol.  : folyóirat. - 2007. - Vol. 366. (5) bekezdése alapján . - P. 1545-1557 . — PMID 17229438 .
  9. Sistla S. , Rao D.N. S-adenozil-L-metionin-függő restrikciós enzimek. (neopr.)  // Crit Rev Biochem Mol Biol .. - 2004. - T. 39 (1) . - S. 1-19 . PMID 15121719 .
  10. Tock MR , Dryden DT. A restrikció és az anti-restrikció biológiája  (neopr.)  // Curr Opin Microbiol.. - 2005. - augusztus ( 8. köt. , 4. szám ). - S. 466-472 . ISSN 1369-5274 . PMID 15979932 .

Lásd még

Linkek