Levinthal paradoxona

Az oldal jelenlegi verzióját még nem ellenőrizték tapasztalt közreműködők, és jelentősen eltérhet a 2022. január 28-án felülvizsgált verziótól ; az ellenőrzések 3 szerkesztést igényelnek .

A Levinthal-paradoxon  egy jól ismert paradoxon , amelyet Cyrus Levinthal amerikai molekuláris biológus fogalmazott meg 1968 -ban : „az az időintervallum , amely alatt a polipeptid csavart állapotába kerül, sok nagyságrenddel kisebb, mintha a polipeptid egyszerűen átment volna minden lehetségesen. konfigurációk” [1] [2 ] .

A probléma összetettsége

Ennek a paradoxonnak a feloldásához meg kell válaszolni a kérdést: „Hogyan választja meg egy fehérje natív szerkezetét ( natív állapotát ) a számtalan lehetséges struktúra közül?”. Egy 100 aminosavból álló lánc esetében a lehetséges konformációk száma ~10 100 , és ezek kimerítő felsorolása ~10 80 évig tartana, ha egy átmenetet ~10 −13 másodperc alatt hajtanak végre . A probléma összetettsége tehát abban rejlik, hogy ezt a kérdést nem lehet kísérleti úton megoldani, hiszen erre ~10 80 évet kell várni.

A paradoxon okai

Ennek a paradoxonnak a következő lehetséges okait nevezték meg [3] .

  1. A keménység bizonyítására használt elméleti modellek nem egyeznek azzal, amit a természet optimalizálni próbál.
  2. Az evolúció során csak azokat a fehérjéket választották ki, amelyek könnyen hajtogatnak .
  3. A fehérjék sokféle módon hajtogathatnak, nem feltétlenül követik a globálisan optimális utat.

A paradoxon megoldása

Egy fehérje nem "hirtelen" hajtogatható össze, hanem egy kompakt gömböcske növesztésével a fehérjelánc egyre több láncszemének egymás utáni hozzátapadásával [2] . Ebben az esetben a végső kölcsönhatások egyenként helyreállnak (energiájuk körülbelül a láncszemek számával arányosan csökken), és az entrópia is a rögzített láncszemek számával arányosan csökken. Az energia csökkenése és az entrópia csökkenése teljesen kioltja egymást a szabad energia fő (lineáris N -ben) tagjában . Ez kiküszöböli a 10 N -rel arányos tagot a tekercselési idő becsléséből, és a tekercselési idő sokkal alacsonyabb rendű nemlineáris tagoktól függ, amelyek a felületi entalpiával és az N 2/3 -dal arányos entrópiahatásokkal kapcsolatosak [2] . Egy 100 aminosavból álló fehérje esetében ez 10 100 2/3 ~ 10 21,5 , ami a kísérleti adatokkal jó összhangban lévő becslést ad a hajtogatás sebességére [4] .

Lásd még

Jegyzetek

  1. ↑ Levinthal, C. (1969) How to Fold Graciously. Mossbauer Spectroscopy in Biological Systems: Az Allerton House-ban, Monticello, Illinois államban tartott értekezlet anyaga. J. T. P. DeBrunner és E. Munck szerk., University of Illinois Press, 22-24. oldal Archiválva : 2010. október 7. a Wayback Machine -nél .
  2. ↑ 1 2 3 A. V. Finkelstein , O. B. Ptitsyn. Fehérje fizika. Előadások tanfolyam színes és sztereoszkópikus illusztrációkkal és feladatokkal . — 4. kiadás, átdolgozva és bővítve. - Moszkva: Egyetemi Könyvház, 2012. - P. 15. - 524 p. - 500 példányban.  - ISBN 978-5-98227-834-0 .
  3. ↑ CSE 549 - Protein Folding (17-19. előadás) Archiválva : 2013. október 2., a Wayback Machine -nél .
  4. ↑ Jackson S. E. Foldig & Design (1998) 3: R81-R91.

Linkek