A komplementaritás ( kémiában , molekuláris biológiában és genetikában ) a biopolimer molekulák vagy fragmentumaik kölcsönös megfeleltetése , amely biztosítja a molekulák térben komplementer (komplementer) fragmentumai vagy szerkezeti fragmentumai közötti kötések kialakulását szupramolekuláris kölcsönhatások (hidrogénkötések kialakulása), hidrofób kölcsönhatások, töltött funkciós csoportok elektrosztatikus kölcsönhatásai stb.).
A komplementer fragmensek vagy biopolimerek kölcsönhatását nem kíséri kovalens kémiai kötés kialakulása a komplementer fragmentumok között, azonban a komplementer fragmentumok térbeli kölcsönös megfeleltetése miatt sok viszonylag gyenge kötés (hidrogén és van der Waals) képződéséhez vezet. ) kellően nagy összenergiával, ami stabil molekuláris komplexek kialakulásához vezet.
Az enzimek katalitikus aktivitásának mechanizmusát az enzim komplementaritása és a katalizált reakció átmeneti állapota vagy intermedier terméke határozza meg, mely esetben reverzibilis kémiai kötés képződése fordulhat elő.
Nukleinsavak - mind az oligo-, mind a polinukleotidok - esetében a nukleotidok nitrogéntartalmú bázisai a hidrogénkötések képződése révén képesek adenin - timin (vagy RNS -ben uracil ) és guanin - citozin páros komplexek kialakítására a kölcsönhatás során. nukleinsavláncok . Az ilyen interakció kulcsszerepet játszik a genetikai információ tárolásának és továbbításának számos alapvető folyamatában: a DNS replikációjában , amely biztosítja a genetikai információ átvitelét a sejtosztódás során, a DNS-nek RNS-vé történő átírásában a DNS által kódolt fehérjék szintézise során . gén , a genetikai információ tárolása a kettős szálú DNS-ben és a DNS-javítási folyamatok károsodása során.
A komplementaritás elvét alkalmazzák a DNS-szintézisben. Ez szigorú megfeleltetése a hidrogénkötésekkel összekapcsolt nitrogénbázisok kapcsolatának, amelyben: A-T ( Adenin kapcsolódik a timinhez ) G-C ( Guanin kapcsolódik citozinhoz )
A komplementer enzim-szubsztrát kötés kulcsfontosságú tényező az enzimaktivitás mechanizmusában, és a fent leírt helyzetekkel ellentétben a kémiailag nem kötött komplexek képződésével, kémiai reakció megindulásához vezethet - enzim- szubsztrát kötés esetén , a komplementaritás viszonylag alacsony, de nagy komplementaritás mellett átmeneti reakcióállapotú szubsztráthoz vezet, ennek az állapotnak a stabilizálódása következik be, ami az enzimek katalitikus aktivitásának hatásához vezet: az átmeneti állapot ilyen stabilizálása egyenértékű az átmeneti állapot csökkenésével . az aktiválási energia és ennek megfelelően a reakciósebesség meredek növekedése.