A transzformáló növekedési faktor béta (TRF-B) szupercsaládja szerkezetileg rokon szabályozó fehérjék nagy családja, amelyet első tagjáról, a TRF-B1-ről neveztek el, amelyet először 1983-ban írtak le.
Azóta számos fehérjét e szupercsalád tagjaként írtak le számos állatfajban, beleértve a gerinceseket és a gerincteleneket is, és 23 különböző genetikai típus szerint osztályozzák őket négy fő alcsaládba.
A TRF-béta egy többfunkciós peptid, amely számos sejttípusban szabályozza a proliferációt, a differenciálódást és egyéb funkciókat. A TRF-béta1 egy 112 aminosavból álló peptid, amely a prekurzor fehérje C-terminális részének proteolitikus hasításából származik. Ezek a fehérjék kölcsönhatásba lépnek a szerin-treonin protein kinázok konzervált családjával, a sejtfelszínen található receptorokkal, és az SMAD család fehérjéinek aktiválásával intracelluláris választ generálnak, és alapvető szerepet játszanak az alapvető biológiai folyamatok szabályozásában, mint a növekedés, fejlődés, fenntartás. a szöveti homeosztázis és az immunrendszer működése.
A TRF családból származó fehérjék csak homo- vagy heterodimerként aktívak, aktív állapotban két fehérjeláncnak egyetlen diszulfidhíddal kell összekapcsolódnia. A TRF-2 röntgenvizsgálata kimutatta, hogy az összes többi cisztein részt vesz a láncon belüli diszulfidkötésekben. Amint az alábbi diagramon látható, a TRF-béta és az inhibin láncában négy diszulfidkötés található, míg a család többi fehérjéből hiányzik az első kötés.
összeláncol | +-------------------------------------------|+ | || CC CC CC CC | | | | | | +------+ +--|--------------------------------------- --+ | +-------------------------------------------+Megjegyzés: A "C" konzervatív ciszteint jelent, amely diszulfidkötésben vesz részt.