Ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz

Ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz (Ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz / oxigenáz, ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz / oxigenáz, Ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz / oxigenáz, angol  Ribulose-1,5-biszfoszfát-karboxiláz / oxigenáz, RuBisCO ) , a rubisco  egy enzim ( EC 4.1.1.1.39 ), amely a ribulóz -biszfoszfát-karboxilázt / oxigenázt -1,5-biszfoszfát a Calvin-ciklus első szakaszában , valamint a ribulóz-bifoszfát oxidációs reakciója a fotorespirációs folyamat első szakaszában . Ez az egyik legfontosabb enzim a természetben, mivel központi szerepet játszik a szervetlen szén biológiai körforgásba való belépésének fő mechanizmusában. A ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz a fő enzim a növényi levelekben, ezért a Földön a legelterjedtebb enzimnek tartják [1] .

Szerkezet

A növényekben , cianobaktériumokban és kemoautotróf proteobaktériumokban az enzim jellemzően kétféle fehérje alegységből áll:

• Nagy lánc ( L , súlya 55 000 Da )
• Kis lánc ( S , 13 000 Da tömegű)

Az enzim aktív központja nagy láncokon helyezkedik el, amelyek dimerekben egyesülnek. A nagy láncok mind a 8 dimerje és a 8 kis lánc egyetlen komplexté egyesül, amelyek tömege 540 000 Da. Egyes proteobaktériumokban kis láncokat nem találtak a rubiscóban. Ebben az esetben a nagy láncok a kloroplaszt DNS -ében , míg a kis láncok a sejtmagban kódolódnak, és a teljes fehérje összeállítása előtt a kloroplasztiszba kerülnek [2] .

Az enzim működéséhez Mg 2+ ionokra van szükség , amelyek az aktív centrumban helyezkednek el, és hozzájárulnak ahhoz, hogy a lizin-maradékhoz CO 2 kerüljön , ami során karbamát képződik [3] . A karbamát képződése könnyebben megy végbe lúgos környezetben: a pH és a magnéziumionok szerepét az enzim szabályozásában az alábbiakban ismertetjük.

Katalitikus hatás

A ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz szubsztrátjai a ribulóz -1,5-biszfoszfát , a szén-dioxid és a víz, szén-dioxid helyett molekuláris oxigén metabolizálható.

• A szén-dioxid esetében az első intermedier egy instabil hat szénatomos foszforilált cukor, amely azonnal két 3-foszfoglicerinsav-molekulára ( 3-foszfoglicerát ) bomlik . A foszfoglicerátot a glükóz szintézisére használják .
• Oxigén esetében a reakciótermékek a 3-foszfoglicerát és a glikolsav-foszfát (PGA). A növényi FHA-t tovább hasznosítják a fotorespiráció folyamatában .

Az enzim által végrehajtott reakció viszonylag lassú (csak néhány szén-dioxid molekulát használ másodpercenként), és a teljes Calvin-ciklus sebességkorlátozó lépése. A Michaelis-állandó a ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz karboxiláz reakciójára 10 ± 4 μM CO 2 , az oxigenázreakcióra 0,5 mM O 2 , a ribulóz-biszfoszfátra 1,5 ± 0,5 μM.

rendelet

A magasabb rendű növényekben és egyes algákban a ribulóz-biszfoszfát-karboxilázt (aktiváz) [4] aktiváló enzim szükséges a karbamát képződéséhez az aktív helyen. Az aktiváz szükséges a ribulóz-biszfoszfát és az aktív hely közötti kötés karbamátképződés révén történő csökkentéséhez, és elősegíti a termék felszabadulását.

A 2-karboxi-D-arabitinol-1-foszfát a ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz aktív helyéhez kötődik, és annak inhibitora. Fényben a ribulóz-biszfoszfát-karboxilázt aktiváló enzim az inhibitor disszociációját okozza az aktív helyről. Disszociált állapotban az inhibitort a CA1P-foszfatáz inaktiválja.

A ribulóz-biszfoszfát-karboxilázt aktiváló enzim az ATP energiáját igényli, és az ADP koncentrációjának növelésével gátolja . A ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz aktivitását közvetetten az ATP/ADP koncentrációarány szabályozza.

Foszfát anion jelenlétében is megfigyelhető a ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz konformációjának változása és aktivitásának csökkenése .

Az enzim aktivitása erősen függ a CO 2 koncentrációjától . A C4 fotoszintézissel és CAM-fotoszintézissel rendelkező növények mechanizmusokat fejlesztettek ki a ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz növelésére és aktiválására.

Géntechnológia

A ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz oxigenáz aktivitása a Calvin-ciklusból származó szénveszteséghez vezet a fotorespiráció során, és csökkenti a fotoszintézis hatékonyságát . Ezzel kapcsolatban ismételten kísérletek történtek az enzim szintézisét kódoló gének módosítására a karboxiláz növelése és az oxigenáz aktivitás csökkentése érdekében. Az egyik legígéretesebb iránynak itt a Galdieria partita vörös algák génjeinek transzplantációja , amelyek ribulóz-biszfoszfát-karboxiláza természetes, magas CO 2 -specifitással rendelkezik , magasabb termesztett növényekbe. Ez feltehetően növelheti a hozamukat . A Rhodospirillum rubrum lila baktérium számos tanulmányban géndonorként is működik [5] .

Jegyzetek

1. ↑ Cooper, Geoffrey M. 10. A kloroplaszt genom // The Cell: A Molecular Approach . — 2. -Washington, DC: ASM Press, 2000. - ISBN 0-87893-106-6 . . — „a ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz (rubisco) egyik alegységét a kloroplaszt DNS kódolja. A Rubisco a kritikus enzim, amely katalizálja a CO2 hozzáadását a ribulóz-1,5-biszfoszfáthoz a Calvin-ciklus során (lásd a 2.39. ábrát). Nemcsak a kloroplasztisztróma fő fehérjekomponense, de úgy gondolják, hogy ez a legnagyobb mennyiségben előforduló fehérje a Földön, ezért figyelemre méltó, hogy egyik alegységét a kloroplasztisz genom kódolja."
   (Tekintettel arra, hogy a növények a Föld biomasszájának több mint 99%-át teszik ki.)
   Dhingra A., Portis AR, Daniell H. A kloroplasztiszban expresszált RbcS-gén fokozott transzlációja helyreállítja a kis alegységszinteket és a fotoszintézist a nukleáris RbcS antiszensz növényekben  .)  / / Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : folyóirat. - 2004. - április ( 101. évf. , 16. sz.). - P. 6315-6320 . - doi : 10.1073/pnas.0400981101 . — PMID 15067115 . . — "(Rubisco) a legelterjedtebb enzim ezen a bolygón, a kloroplasztiszban található összes oldható fehérje 30-50%-át teszi ki;".
2. ↑ Lásd: Dhingra A, Portis AR Jr., Daniell H. A kloroplasztiszban expresszált RbcS-gén fokozott transzlációja helyreállítja a kis alegységszinteket és a fotoszintézist a nukleáris RbcS antiszensz növényekben. 2004. április 5. [1]
3. ↑ Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore és James E. Darnell Molecular Cell Biology, 4. kiadás, kiadó: W.H. Freeman & Co. (2000) New York. A könyv illusztrációja az aktív hely szerkezetét és a benne lévő magnézium helyét mutatja be.
4. ↑ AR Portis Rubisco aktiváz – Rubisco katalitikus chaperonja // Jr in Photosynthesis Research (2003), 75. kötet, 11-27. oldal.
5. ↑ Whitney SM , Andrews TJ A Plasztom által kódolt bakteriális ribulóz-1,5-biszfoszfát-karboxiláz/oxigenáz (RubisCO) támogatja a fotoszintézist és a dohánynövekedést.  (angol)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2001. - 20. évf. 98, sz. 25 . - P. 14738-14743. - doi : 10.1073/pnas.261417298 . — PMID 11724961 . John Andrews T. , Whitney SM Ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz/oxigenáz manipulálása magasabb rendű növények kloroplasztiszában.  (angol)  // Biokémia és biofizika archívuma. - 2003. - 20. évf. 414. sz. 2 . - P. 159-169. — PMID 12781767 . Spreitzer RJ , Salvucci ME Rubisco: szerkezet, szabályozási kölcsönhatások és egy jobb enzim lehetőségei.  (angol)  // A növénybiológia éves áttekintése. - 2002. - 20. évf. 53. - P. 449-475. - doi : 10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233 . — PMID 12221984 . Parry MA , Andralojc PJ , Mitchell RA , Madgwick PJ , Keys AJ Rubisco manipulációja: mennyiség, tevékenység, funkció és szabályozás.  (angol)  // Journal of experimental botany. - 2003. - 20. évf. 54. sz. 386 . - P. 1321-1333. — PMID 12709478 .

Szótárak és enciklopédiák	Nagy dán Nagy katalán Britannica (online)